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J-GLOBAL ID：201702231375501118   整理番号：17A1438895

ナス(Solanum melongena)からの非特異的脂質輸送蛋白質の結晶構造【Powered by NICT】

Crystal structure of nonspecific lipid transfer protein from Solanum melongena

著者 (4件)： Jain Abha (Regional Centre for Biotechnology, Structural Biology Lab, Faridabad, 121001, India) ,  Jain Abha (Manipal University, Manipal, Karnataka, 576104, India) ,  Salunke Dinakar M. (Regional Centre for Biotechnology, Structural Biology Lab, Faridabad, 121001, India) ,  Salunke Dinakar M. (International Centre for Genetic Engineering and Biotechnology, Structural Immunology Lab, New Delhi, 110067, India)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 85  号： 10  ページ： 1820-1830  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 脂質は蛋白質アレルゲンを保護する蛋白質分解からと考えられ,一般に結合した形で存在することが分かった。結合脂質とのよく知られた植物蛋白質ファミリーの一つは非特異的脂質輸送蛋白質(nsLTP)である。非特異的脂質輸送蛋白質ファミリーのメンバーの1例における構造-機能関係は明確に理解されていない。種子プロテオームを調査の一部として,ナス科,Solanum melongena(ナス)のメンバーであり,S.melongenaからの非特異的脂質輸送蛋白質のプロテオームを解析した,SM80は精製し,結晶化し,その構造を1.87Å分解能で決定した。全体として,三次構造は内部疎水性空洞を形成するα-ヘリックスのクラスタである。疎水性空洞の可塑性を支配することが知られている保存されたTyr79の不在とAsn79とAsn36間の水素結合の形成は,ポケットサイズを減少させた。SM80の構造解析は,新しい水素結合で媒介された機構結合ポケットの閉鎖に続くに関する洞察を与えた。蛋白質表面上の二つの異なる場所で共振器では認められなかっ余分な電子密度は興味ある生理学的関連性を提供することができた。アレルゲン性の観点から,これはおそらく表面のエピトープ領域と配位子結合の重複が主な理由であることができた。表面移動中のもっともらしい中間状態を示唆に近い結合ポケットと余分な密度を持つA様nsLTPの最初の結晶構造を示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *脂質 ,  疎水性 ,  植物タンパク質 ,  構造解析 ,  結晶化 ,  *タンパク質 ,  プロテオーム ,  結合部位 ,  アレルゲン ,  塑性 ,  *結晶構造 ,  三次構造 ,  タンパク質分解 ,  水素結合
準シソーラス用語： *脂質輸送蛋白質 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アレルギー ,  脂質 ,  非特異的脂質輸送蛋白質 ,  ナス(Solanum melongena) ,  ナス

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： ナス ,  Solanum ,  脂質輸送蛋白質 ,  結晶構造