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J-GLOBAL ID：201702231911867324   整理番号：17A1019625

LL-37ペプチドのアルギニンリジン位置交換は自然のままの配列の進化的利点を明らかにし,細菌プローブを誘導する【Powered by NICT】

Arginine-lysine positional swap of the LL-37 peptides reveals evolutional advantages of the native sequence and leads to bacterial probes

著者 (7件)： Wang Xiuqing (Department of Pathology and Microbiology, University of Nebraska Medical Center, 986495 Nebraska Medical Center, Omaha, NE 68198-6495, USA) ,  Wang Xiuqing (Department of Surgery, General Hospital of Ningxia Medical University, Yinchuan 750004, China) ,  Junior Jose Carlos Bozelli (Department of Biochemistry and Biomedical Sciences, McMaster University, Health Sciences Centre, Hamilton, Ontario L8S 4K1, Canada) ,  Mishra Biswajit (Department of Pathology and Microbiology, University of Nebraska Medical Center, 986495 Nebraska Medical Center, Omaha, NE 68198-6495, USA) ,  Lushnikova Tamara (Department of Pathology and Microbiology, University of Nebraska Medical Center, 986495 Nebraska Medical Center, Omaha, NE 68198-6495, USA) ,  Epand Richard M. (Department of Biochemistry and Biomedical Sciences, McMaster University, Health Sciences Centre, Hamilton, Ontario L8S 4K1, Canada) ,  Wang Guangshun (Department of Pathology and Microbiology, University of Nebraska Medical Center, 986495 Nebraska Medical Center, Omaha, NE 68198-6495, USA)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1859  号： 8  ページ： 1350-1361  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 抗菌ペプチドは多細胞生物の先天性免疫系の必須成分である。陽イオンと疎水性アミノ酸は殺菌のためのこれらの両親媒性分子の既知決定因子であるが,リジン-アルギニン(K R)位置スワップはペプチド構造と活性にどのように影響するかは明らかではない。本研究では,ヒトカテリシジンLL-37由来ペプチド(GF17と17BIPHE2)の二群を調べることによりこの問題を検討した。K-R位置交換はペプチドの最小発育阻止濃度にほとんど影響しなかった。しかし,殺菌動力学に違いがある。膜透過パターンはペプチドと細菌タイプで変化はなく,蛍光色素,塩やpHの変化。一般に,元のペプチドである殺菌においてより効率的であったが,ヒト細胞への毒性が低く,K-Rはペプチドを交換され,宿主防御のための天然配列の進化的意義を明らかにした。異なる細菌に特徴的な膜透過パターンは細菌の種類のための分子プローブとしてのこれらK-R位置スワップド・ペプチドの可能な応用を示唆した。そのような違いは,細菌膜組成に関連する:本質的にすべてのアニオン性脂質(カルジオリピン及びホスファチジルグリセロール)とグラム陽性黄色ブドウ球菌に対する最小であるが,グラム陰性Klebsiella pneumoniae,Pseudomonas aeruginosaおよびEscherichia coliホスファチジルエタノールアミンとホスファチジルグリセロールの混合物を明らかした。生物物理学的特性化はE.coli及びS.aureusを模倣したベシクル系におけるこれらのペプチドの類似した構造と結合親和性を見出した。GF17の界面アルギニンは細菌膜透過におけるリジンよりも好まれることが示唆された。著者らの研究は,カチオン性両親媒性ペプチドの設計に新たな光を当てた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *プローブ ,  アニオン ,  カチオン ,  *ペプチド ,  黄色ぶどう球菌 ,  毒性 ,  ベシクル ,  膜透過 ,  両親媒性 ,  大腸菌 ,  ホスファチジルグリセリン ,  ヒト ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 抗菌ペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 宿主防御ペプチド ,  電荷交換 ,  膜組成 ,  膜透過 ,  天然配列 ,  分子プローブ

分類 (4件)： 生理活性ペプチド  (EB08100U) ,  生体膜一般  (EF04010G) ,  細胞膜の輸送  (EF04020R) ,  抗細菌薬の基礎研究  (GW17020S)

物質索引 (2件)： リジン ,  アルギニン

タイトルに関連する用語 (7件)： LL-37 ,  ペプチド ,  進化 ,  利点 ,  細菌 ,  プローブ ,  誘導