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J-GLOBAL ID:201702233040275567   整理番号:17A1158671

台湾変異D7Hによるアルツハイマーアミロイドβ断片のホモ二量体で発見された二核亜鉛相互作用折畳み【Powered by NICT】

A Binuclear Zinc Interaction Fold Discovered in the Homodimer of Alzheimer’s Amyloid-β Fragment with Taiwanese Mutation D7H
著者 (11件):
資料名:
巻: 56  号: 39  ページ: 11734-11739  発行年: 2017年 
JST資料番号: H0127B  ISSN: 1433-7851  CODEN: ACIEAY  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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アミロイド-βペプチド(Aβ)の亜鉛誘導オリゴマ化はアルツハイマー病の潜在的な病原体を生成した。Aβペプチドの金属結合ドメイン1 16の変異と修飾は分子間亜鉛媒介された界面を変化させることによりその亜鉛誘導オリゴマ化に決定的な影響を与える。範囲Aβ種のに現れるこの界面の3D構造は疾患修飾療法のための有望な薬物標的である。Aβフラグメントを用いたNMR分光法,EXAFS分光法,質量分析,及び等温滴定熱量測定を用いた亜鉛イオンの相互作用家族性台湾変異D7Hを持つ1 7と1 10を研究した。亜鉛イオンは二個の亜鉛イオンによる固定二ペプチド鎖によって形成された安定なホモ二量体の形成とイミダゾール環のスタッキング相互作用を誘導する。二量体構造の折畳み二核亜鉛相互作用を発見した。亜鉛制御蛋白質と亜鉛媒介自己集合ペプチドを設計するために用いることができる。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 

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