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J-GLOBAL ID:201702233276892883   整理番号:17A0451098

Bem3,出芽酵母におけるRho GTPアーゼ活性化蛋白質の局在化と機能におけるN末端コイルドコイル含有ドメインの役割【Powered by NICT】

Roles of an N-terminal coiled-coil-containing domain in the localization and function of Bem3, a Rho GTPase-activating protein in budding yeast
著者 (7件):
資料名:
巻: 99  ページ: 40-51  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0857A  ISSN: 1087-1845  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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GTPアーゼ活性化蛋白質(GAP)は低分子量GTPアーゼの空間的及び時間的制御に重要な役割を果たしている。出芽酵母Bem3はCdc42,アクチンおよびセプチン組織化に重要でRho GTPアーゼのためのGAPである。Bem3は極性増殖の部位に局在した。しかし,その作用の生理的部位とBem3機能に重要なものとBem3の動員を仲介するアミノ酸配列決定因子は明らかではない。Bem3の局在は二異なる標的化足縁PX PHドメイン含有TD1とコイルドコイルを含むTD2により導かれることを示した。TD2局在は異型コイルドコイル相互作用を介してポラリソーム成分Epo1との相互作用により仲介される。この発見は,その機能的標的,Cdc42にBem3を結びつけるにおけるポラリソームの新規な役割を明らかにした。Bem3のコイルドコイルドメインは同型相互作用し,この相互作用はBem3によるCdc42の調節に重要であることを示した。TD2ドメインのより長い変形の過剰発現は,RhoGAP非依存性様式におけるセプチン環集合を破壊し,TD2はセプチン環集合に関与する蛋白質と相互作用することができる可能性があることを示唆した。TD2のより長い変形はKss1,糸状成長に関与するMAPKと相互作用することを示す。Kss1は主に核に局在することが報告されている。Kss1も極性増殖とBem3セプチン環の組立現場でKss1と相互作用する部位に局在することを見出した。著者らの研究は,Bem3の局在と機能に新たな洞察を提供する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生物学的機能  ,  分化,増殖,成長,生殖 

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