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J-GLOBAL ID:201702233471191976   整理番号:17A0716145

サイトゾルBNIP3二量体は基本条件下でミトコンドリアBAXと相互作用してミトコンドリア外膜でヘテロ二量体を形成する

Cytosolic BNIP3 Dimer Interacts with Mitochondrial BAX Forming Heterodimers in the Mitochondrial Outer Membrane under Basal Conditions
著者 (6件):
資料名:
巻: 18  号:ページ: WEB ONLY  発行年: 2017年04月 
JST資料番号: U7038A  ISSN: 1422-0067  CODEN: IJMCFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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ミトコンドリアの主な機能はエネルギー生産であり,これは,特に心筋細胞のような高エネルギー需要の細胞にとって特別重要な作業である。B細胞リンパ腫(BCL-2)ファミリーのメンバーであるBCL-2アデノウイルスE1B19kDa相互作用蛋白質3(BNIP3)は,ホモ二量体化の後にミトコンドリア標的化に関連し,内膜脱分極およびミトコンドリア外膜(MOM)の透過化に機能し,細胞死を媒介する。本研究では,イムノブロット分析,共免疫沈降,および連続波およびパルス電子常磁性共鳴分光法を使用して,in vivoでの心臓BNIP3の基礎分布,また,死促進蛋白質BCL2関連X,アポトーシス調節因子(BAX),およびミトコンドリアとのその物理的相互作用を調べた。BNIP3が,基本条件下で,サイトゾルおよび心筋ミトコンドリアの外膜に二量体として存在することを見出した。これは,ジスルフィド架橋されたが,主として非共有結合性の二量体を細胞質ゾル中に形成する。BAXとのヘテロ二量体は,専らMOMで形成される。さらに,本研究結果は,BNIP3がミトコンドリアBAXを介して直接MOMと相互作用することを示唆している。しかし,BAXおよびMOMとの物理的相互作用は,膜電位および細胞生存率に影響しなかった。これらの知見は,BNIP3細胞死活性を促進するためには,MOM中のBNIP3/BAX二量体の単なる存在以上の別の刺激が必要であることを示唆している。これは,BNIP3分布ホメオスタシス,すなわちミトコンドリアの方向の潜在的な障害であり得る。(翻訳著者抄録)
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分類 (2件):
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細胞生理一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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