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J-GLOBAL ID:201702233704183462   整理番号:17A0450254

直接金蛋白質親和性相互作用を用いた癌における異常な蛋白質りん酸化の検出【Powered by NICT】

Detection of aberrant protein phosphorylation in cancer using direct gold-protein affinity interactions
著者 (10件):
資料名:
巻: 91  ページ: 8-14  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0173C  ISSN: 0956-5663  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質りん酸化は蛋白質調節のための最も顕著な翻訳後機構の一つであり,癌において頻繁に障害である。特定アミノ酸にリン酸基の共有結合付加により,近くのアミノ酸を持つ前者残基の相互作用は劇的に変化し,その生物学的機能に影響を及ぼす蛋白質立体配座の大きな変化をもたらした。ここでは,これらの立体配座変化もと相互作用し,裸の金表面上に吸着する蛋白質の能力を撹乱する可能性があることを報告した。いくつかの肺癌細胞株におけるEGFR蛋白質の異常なりん酸化を検出するための簡単な電気化学的方法を開発するためにこの特徴を利用した。精製EGFR蛋白質の10ng/μL(すなわち,50ng)の低い必要とし,また,この方法は,チロシンキナーゼ阻害剤(TKI)モニタリング細胞感受性-肺癌における異常りん酸化蛋白質の機能を回復するための使用される一般的な薬物を可能にした。直接金蛋白質親和性相互作用に基づいて報告した戦略は,検出のための特異的抗体を必要とする従来のパラダイムを回避し,広く使用されている質量分析の可能性ある代替法である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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生化学的分析法  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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