文献

J-GLOBAL ID：201702233791408074   整理番号：17A1208023

LEDGF/p75のIBDのL368F/V408F二重変異体はHIV-1インテグラーゼのM178I変異体との相互作用を保持している【Powered by NICT】

L368F/V408F double mutant of IBD of LEDGF/p75 retains interaction with M178I mutant of HIV-1 integrase

著者 (2件)： George Anu (Department of Biotechnology, Indian Institute of Technology Hyderabad, Kandi, Sangareddy, 502285, Telangana, India) ,  Raghavendra Nidhanapati K. (Department of Biotechnology, Indian Institute of Technology Hyderabad, Kandi, Sangareddy, 502285, Telangana, India)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 490  号： 2  ページ： 271-275  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： レンズ上皮由来成長因子(LEDGF/p75)は,宿主ゲノムへのHIV-1DNAの組込に不可欠な宿主蛋白質である。以前のアラニン走査変異解析はp75のインテグラーゼ結合ドメイン(IBD)中の残留I365,D366とF406はHIV-1インテグラーゼ(IN)との相互作用に重要であることを明らかにしたが,K364,V408は中間効果を有し,残基N367,L368,R405,K407における野生型結合を示した。I365とF406,それぞれ重要な残基に隣接するL368とV408の側鎖の寄与への洞察を得るために,Ile/Leu,MetとPheへのこれらの残基の部位特異的変異は本研究で実施した,特性化した。アラニン置換とは対照的に,L368F変異は~25%の減少を示したが,V408LとV408Fは野生型結合を示し,における。INとIBDのI365,D366とF406変異体のドッキング解析は残基M178(IN)とI365(IBD)との間の相互作用は,会合複合体の形成につながる可能性があることを予測した。,INのM178I変異体はIBDと相互作用しなかった。興味深いことに,IBDのL368F/V408F二重変異体はINのM178I変異体への結合を回復し,IBDの間螺旋ループにおける疎水性変化はI365におけるとの相互作用にもっと近づきやすくする可能性があることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： タンパク質 ,  *インテグラーゼ ,  複合体 ,  結合部位 ,  成長因子 ,  *変異 ,  *相互作用 ,  ゲノム ,  キャラクタリゼーション ,  野生型 ,  *HIV1 ,  ドッキング ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 残基 ,  *p75 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： HIV ,  インテグラーゼ ,  LEDGF/p75 ,  間ヘリカルループ ,  M178 ,  L368

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

物質索引 (1件)： アラニン

タイトルに関連する用語 (8件)： LEDGF ,  p75 ,  IBD ,  二重変異体 ,  HIV-1 ,  インテグラーゼ ,  変異体 ,  相互作用