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J-GLOBAL ID：201702233939380706   整理番号：17A0160799

ダイズの立体配座の分光法研究【JST・京大機械翻訳】

Study on the Conformation of Soybean Selenoprotein Solution withSpectroscopy Methods

著者 (4件)： Hu Yong (School of Food Science, Guangdong Pharmaceutical University) ,  Wu Xiaoyong (School of Food Science, Guangdong Pharmaceutical University) ,  Zhong Nanjing (School of Food Science, Guangdong Pharmaceutical University) ,  Xu Jinrui (School of Food Science, Guangdong Pharmaceutical University)
資料名： Guangpuxue yu Guangpu Fenxi  (Guangpuxue yu Guangpu Fenxi)
巻： 36  号： 9  ページ： 2874-2878  発行年： 2016年 
JST資料番号： C2093A  ISSN： 1000-0593  CODEN： GYGFED  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 蛍光スペクトル,紫外スペクトル,および赤外スペクトルを用いて,ダイズと大豆蛋白質の構造的差異を研究し,そして,尿素誘導下の2つの蛋白質の脱折畳み過程を蛍光スペクトルによって分析した。ダイズの蛋白質立体配座に及ぼす温度とPHの影響を研究し,その乳化安定性を測定した。その結果,大豆蛋白質分離物と比較して,ダイズ蛋白質中の共价二硫Jianが破壊され,分子内水素結合が弱くなり,疎水性相互作用が強くなり,蛋白質分子が伸張することを示した。ダイズ蛋白質は溶液中でのみ「折畳み」と「ゆるい」の2つの状態を示し,大豆蛋白質よりも加水分解変性を容易にした。温度が上昇すると,ダイズ蛋白質溶液には明らかな蛍光消光効果があり,疎水性が徐々に増加し,蛋白質分子が折り畳みする傾向があった。PH値2.8~8.0の範囲内で,ダイズのTRP残基は主にその分子外部の極性環境に分布し,PH値の変化により等電点の両側で異なる配座変化を示した。酸性環境において,ダイズ蛋白質はバルクから折畳みへの配座転移を起こしやすく,アルカリ性条件はダイズ蛋白質のゆるい構造に存在する。さらに,紫外分光データに基づいてダイズの特性を解析し,その結果,温度の低下はダイズの乳化特性を強化するが,その安定性を低下させることが分かった。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 赤外スペクトル ,  疎水性 ,  配座転移 ,  疎水性相互作用 ,  大豆タンパク質 ,  蛍光スペクトル ,  酸性 ,  タンパク質 ,  *ダイズ ,  極性 ,  紫外スペクトル ,  折畳み ,  *立体配座 ,  等電点
準シソーラス用語： 蛍光消光 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： Soybean selenoprotein ,  Conformation ,  Spectroscopy

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  食品蛋白質  (FJ09020N)

タイトルに関連する用語 (4件)： ダイズ ,  立体配座 ,  分光法 ,  研究