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J-GLOBAL ID:201702234144907285   整理番号:17A0499208

シリカ表面上におけるウシ血清アルブミンの吸着特性および不動態化特性の,イオン強度調整および架橋による制御

Controlling adsorption and passivation properties of bovine serum albumin on silica surfaces by ionic strength modulation and cross-linking
著者 (6件):
資料名:
巻: 19  号: 13  ページ: 8854-8865  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0271C  ISSN: 1463-9076  CODEN: PPCPFQ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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固体担体上への蛋白質の吸着に影響する物理化学的要因を理解することは,蛋白質構造,および,例えば表面不動態化に適用できるような機能の基本的理解に広く関連づけることができる。良好に被覆した蛋白質吸着層を調製するのにイオン強度をどのように調整すればよいかはまだ研究されていないが,イオン強度は,蛋白質吸着に影響する重要なパラメータである。本報で,著者らは,シリカ表面上におけるウシ血清アルブミン(BSA)の吸着特性および不動態化特性を制御するために,イオン強度をどのように用いることができるかを研究した。溶液中の蛋白質の安定性は,吸着速度に影響を及ぼし得るので,まず最初に,溶液中の蛋白質のサイズ分布および二次構造を,動的光散乱(DLS),ナノ粒子追跡分析(NTA),および円二色(CD)分光法によりキャラクタリゼーションを行った。溶液中の蛋白質の主なαヘリカル特性は,どんな場合でも保たれたのであるが,イオン強度と蛋白質凝集との間に非単調な相関が観察され,コロイド状凝塊に起因させることができた。次に,シリカ表面への蛋白質の吸着をイオン強度の関数として追跡するために,水晶微量天秤による散逸実験(QCM-D)を行った。その結果,イオン強度の増加とともに,飽和被覆時の全蛋白質吸着量が低下することが示された。同様に,QCM-Dデータと相当するVoigt-Voinovaモデル分析とで,結合蛋白質分子当りの表面積は,イオン強度増加とともに大きくなることが支持された。低イオン強度のもとでの高い蛋白質取込みは,後続の生理学的に適切な条件下で,高い表面不動態化の結果を生じなかったが,グルタルアルデヒド架橋剤での吸着蛋白質層の処理は,この場合,結合蛋白質を安定化し,表面不動態化を顕著に向上させた。得られた総合的結果として,蛋白質を分散させる点については,イオン強度の変化は,BSAの吸着取込みに影響を及ぼし,表面不動態化のために,良質な蛋白質被覆吸着層を調製するための共有結合架橋戦略と関連づけてイオン強度調整を用いることができることを示した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  物理的手法を用いた吸着の研究 
物質索引 (1件):
物質索引
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