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J-GLOBAL ID：201702234888222698   整理番号：17A1438903

溶液におけるT169Sピラノース2-オキシダーゼの蛋白質構造の動力学:分子動力学シミュレーション【Powered by NICT】

Dynamics of the protein structure of T169S pyranose 2-oxidase in solution: Molecular dynamics simulation

著者 (9件)： Lugsanangarm Kiattisak (Program of Chemistry, Faculty of Science and Technology, Bansomdejchaopraya Rajabhat University, Bangkok, 10600, Thailand) ,  Nueangaudom Arthit (Program of General Science, Faculty of Science and Technology, Thepsatri Rajabhat University, Lopburi, 15000, Thailand) ,  Pianwanit Somsak (Department of Chemistry, Faculty of Science, Chulalongkorn University, Bangkok, 10330, Thailand) ,  Kokpol Sirirat (Department of Chemistry, Faculty of Science, Chulalongkorn University, Bangkok, 10330, Thailand) ,  Nunthaboot Nadtanet (Department of Chemistry and Center of Excellence for Innovation in Chemistry, Faculty of Science, Mahasarakham University, Mahasarakham, 44150, Thailand) ,  Tanaka Fumio (Department of Chemistry, Faculty of Science, Chulalongkorn University, Bangkok, 10330, Thailand) ,  Tanaka Fumio (Division of Laser Biochemistry, Institute for Laser Technology, Osaka, 550-0004, Japan) ,  Taniguchi Seiji (Division of Laser Biochemistry, Institute for Laser Technology, Osaka, 550-0004, Japan) ,  Chosrowjan Haik (Division of Laser Biochemistry, Institute for Laser Technology, Osaka, 550-0004, Japan)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 85  号： 10  ページ： 1913-1924  発行年： 2017年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Trametes multicolorからのピラノース2-オキシダーゼ(P2O)は補因子としてFADを含み,四量体を形成する。T169S(Thr169はSerに置換される),変異したP2Oの蛋白質構造は溶液における励起したイソアロキサジン(Iso*)に対するTrp168からの光誘起電子移動(ET)の分子動力学シミュレーションと解析によって研究し,野生型(WT)P2Oと比較した。Isoと近傍アミノ酸間の水素結合したT169SとWT蛋白質間に非常に類似していた。IsoとTyr456間の距離はサブユニット,サブB,1.3(WTにおける2.1)サブC,サブD.1.3nm(WTにおける2.0)におけるサブユニットA(I),0.97(WTにおける2.2)1.7(WTにおける1.5)間の非常に不均一であった全残基の平均二乗ゆらぎの根の平均値はWTのそれよりも四倍大きかった。T169Sの蛋白質構造はWTのそれよりも柔軟性であることを示唆している。1つのサブユニット中のIsoアニオンと全蛋白質中のイオン性基間の静電(ES)エネルギーを評価した。は各サブユニットにおける全ESエネルギーの50%以上が他のサブユニットからの寄与であることが分かった。報告された蛍光減衰は,WT,以前に報告された方法により分析した。T169S中のIso*の電子親和力はWTのそれよりもかなり高かった。IsoとTrp168近傍の静的誘電定数もWTよりT169Sで非常に高かった。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 電子親和力 ,  サブユニット ,  アニオン ,  野生型 ,  *オキシダーゼ ,  誘電率 ,  補因子 ,  水素結合 ,  *計算機シミュレーション ,  ゆらぎ ,  四量体 ,  蛍光減衰 ,  *タンパク質
準シソーラス用語： 光誘起電子移動 ,  *分子動力学シミュレーション ,  *蛋白質構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： 静電 ,  水素結合 ,  ピラノース2-オキシダーゼ

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： 溶液 ,  オキシダーゼ ,  蛋白質構造 ,  動力学 ,  分子動力学シミュレーション