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J-GLOBAL ID:201702235632941081   整理番号:17A1161467

BrucellaからのSalmonellaとルマジンシンターゼからのフラゲリンとの融合蛋白質の構造的および免疫学的性質の特性化【Powered by NICT】

Characterization of structural and immunological properties of a fusion protein between flagellin from Salmonella and lumazine synthase from Brucella
著者 (12件):
資料名:
巻: 26  号:ページ: 1049-1059  発行年: 2017年 
JST資料番号: W2730A  ISSN: 0961-8368  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Brucellaルマジンシンターゼ(BLS)の柔軟性を結合しているその構造に関連していることをペプチドの免疫原性を高めるために十量体構造における異なる蛋白質ドメインとBLSとフラゲリンの容量適応させることを目的として,著者らはBLSのN末端におけるサルモネラからのフラゲリン融合によるキメラ蛋白質(BLS FliC131)を生成した。得られた蛋白質は抗-フラゲリンと抗BLS抗体により認識される,BLSのオリゴマ化能を保持し,円偏光二色性により決定した単量体蛋白質成分の折畳みには影響しなかった。さらに,各融合パートナーの熱安定性は保存されており,その折畳みに関与する相互作用は遺伝子融合によって影響されないことを示した。の他に,TLR5欠損動物を用いたin vitroまたはin vivoどちらか,BLS FliC131はTLR5を誘発する能力を保持していることを決定できた。BLS FliC131により誘発されたBLSに対する体液性応答は等モル量のBLS+FliCのにより誘発されたものより強かった。BLS足場はヘテロ十量体構造の生成を可能にするので,著者らはこの蛋白質足場にフラゲリンオリゴマ化は免疫応答を活性化する能力が亢進した新しいワクチンプラットフォームを生成することが期待される。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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