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J-GLOBAL ID：201702235857494425   整理番号：17A0793277

ニワトリ羽毛工業残基を用いたAspergillussp.(UCP 1276)から生産したコラゲナーゼ【Powered by NICT】

Collagenase produced from Aspergillus sp. (UCP 1276) using chicken feather industrial residue

著者 (8件)： Ferreira Catarina Michelle Oliveira (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil) ,  Ferreira Catarina Michelle Oliveira (Department of Biotechnology, Laboratory of Imunopathology Keizo Asami, Federal University of Pernambuco, Recife, PE, Brazil) ,  Correia Patyanne Carvalho (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil) ,  Brandao-Costa Romero Marcos Pedrosa (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil) ,  Albuquerque Wendell Wagner Campos (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil) ,  Lin Liu Tatiana Pereira Shin (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil) ,  Campos-Takaki Galba Maria (Catholic University of Pernambuco, Recife, PE, Brazil) ,  Porto Ana Lucia Figueiredo (Department of Animal Morphology and Physiology, Rural Federal University of Pernambuco - UFRPE, Recife, PE, Brazil)
資料名： Biomedical Chromatography  (Biomedical Chromatography)
巻： 31  号： 5  ページ： ROMBUNNO.3882  発行年： 2017年 
JST資料番号： E0166C  ISSN： 0269-3879  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞外コラーゲン分解セリンプロテアーゼは陰イオン交換とゲルろ過を用いたAspergillus.,二段階クロマトグラフ法によるブラジル北東部のCaatinga生物群系から単離されたから精製した。酵素は基質としての羽毛残基の深部発酵により製造した。精製コラゲナーゼは比活性及び22.85%の収率で,2.09倍の増加を示した。酵素は分子量28.7kDaの単量体蛋白質で,SDS-PAGE及びAKTAシステムにより評価した。酵素活性の至適温度とpHは40°C及び8.0であった。酵素はフェニル-メチルスルホニルフルオリド,セリンプロテアーゼ阻害剤で強く阻害された,1の65°Cまで熱安定性であった。は抗真菌活性を有するペプチドを生産するI型およびV型コラーゲンの分解のための酵素の可能性を評価した。著者らの結果は,V型コラーゲンの開裂はI型よりもより効果的なペプチドを得た,Aspergillus terreus,Aspergillus japonicusとAspergillus parasiticusの増殖を阻害することを明らかにした。ペプチド(I型とV型)の両グループは,SDS-PAGEにより同定した。結論として,この研究で精製した熱安定性コラゲナーゼは生化学,バイオテクノロジーおよび生物医学の分野で種々の潜在的に有用な応用を持っている。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： コラーゲン ,  熱安定性 ,  *Aspergillus ,  *羽毛 ,  SDS-PAGE ,  セリンプロテイナーゼ ,  分子量 ,  酵素活性度 ,  基質 ,  ペプチド ,  単量体 ,  バイオテクノロジー ,  ゲル浸透クロマトグラフィー
準シソーラス用語： コラーゲンV ,  *コラゲナーゼ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： カーティンガ ,  コラゲナーゼ ,  羽毛残基 ,  プロテアーゼ ,  精製

分類 (3件)： 生物薬剤学(基礎)  (GY01021U) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  薬物の分析  (GV01040Q)

タイトルに関連する用語 (5件)： ニワトリ ,  羽毛 ,  工業 ,  残基 ,  コラゲナーゼ