文献

J-GLOBAL ID：201702235933762704   整理番号：17A1607559

天然変性蛋白質のファジィ相互作用の熱力学的基礎【Powered by NICT】

The Thermodynamic Basis of the Fuzzy Interaction of an Intrinsically Disordered Protein

著者 (5件)： Hadzi San (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Mernik Andrej (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Podlipnik Crtomir (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia) ,  Loris Remy (Structural Biology Brussels, Department of Biotechnology, Vrije Universiteit Brussel and Center for Structural Biology, Vlaams Instituut voor Biotechnologie, Pleinlaan 2, 1050, Brussel, Belgium) ,  Lah Jurij (Faculty of Chemistry and Chemical Technology, University of Ljubljana, Vecna pot 113, Ljubljana, Slovenia)
資料名： Angewandte Chemie. International Edition  (Angewandte Chemie. International Edition)
巻： 56  号： 46  ページ： 14494-14497  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0127B  ISSN： 1433-7851  CODEN： ACIEAY  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 結合の際に折畳まれる多くの天然変性蛋白質(IDP)はIDP標的複合体において立体配座不均一性を保持する。このようなファジィ相互作用の熱力学は十分に理解されていない。ITCおよびCD分光データの解析に基づく熱力学的フレームワークを導入し,折り畳み傾向および分子モデリングを用いて予測できる折畳みおよび結合寄与に関するIDP会合の実験的記述を提供する。IDPがどのようにして最適な結合を達成するため結合状態の構造アンサンブルへ適応してエントロピーとエンタルピーを調節するかを示す。これは自由エネルギー,配列折畳み傾向,および障害の間の関係を提供することを自由エネルギー景観によって説明した。この観察された「ファジー」挙動はIDP柔軟性のため可能であり,また,バックボーンと側鎖の相互作用がある程度エネルギー的に分離されているため,IDPはエネルギー的に好ましくないフォールディングを最小限に抑えることができまる。Copyright 2018 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *分子間相互作用 ,  *折畳み構造 ,  立体配座 ,  円偏光二色性 ,  示差走査熱量測定 ,  タンパク質結合 ,  エンタルピー ,  自由エネルギー
準シソーラス用語： *蛋白質フォールディング ,  *蛋白質相互作用 ,  *天然変性蛋白質

著者キーワード (5件)： ファジィ錯体 ,  本質的に無秩序な蛋白質 ,  蛋白質折畳み ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  熱力学

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 天然変性蛋白質 ,  ファジィ ,  相互作用 ,  熱力学 ,  基礎