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J-GLOBAL ID:201702235969466440   整理番号:17A1496652

MPP1赤血球膜におけるフロチリンと直接相互作用する-ラフトドメイン形成の可能な機構【Powered by NICT】

MPP1 directly interacts with flotillins in erythrocyte membrane - Possible mechanism of raft domain formation
著者 (7件):
資料名:
巻: 1859  号: 11  ページ: 2203-2212  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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フロチリンは赤血球(RBC)膜ラフトドメインの蛋白質成分の顕著な,オリゴマ及びプラズマ膜の横方向組織化における重要な構造上の役割を果たすと考えられている。それら由来の赤血球膜と巨大細胞膜小胞(GPMV)に関する著者らの以前の研究では,機能的ドメイン(休止状態ラフト)の形成は,膜パルミトイル化蛋白質1(MPP1/p55)の存在に依存し,その新しい生理的役割を示すことを示した。ここで記述した組織化膜ドメインにおけるMPP1機能の分子機構の探索,種々の方法を用いてRBC膜におけるその分子パートナーの探索を通して,ラフトマーカー蛋白質を同定したRBC膜における直接MPP1結合パートナーは,これまで報告されていないとして,フロチリン1およびフロチリン2。これらの蛋白質は,天然RBC膜における高分子量錯体で見出され,有意に,それらの存在は膜蛋白質とMPP1の良く知られた蛋白質4.1依存性相互作用から分離することを示した。さらに,FLIM解析は内因性MPP1フロチリン相互作用の損失は,RBC膜流動性の顕著な変化をもたらし,in vivoでのこのような相互作用の生理的重要性を強調することを明らかにした。,著者らのデータは,赤血球細胞におけるMPP1の役割についての新たな展望を確立し,直接MPP1フロチリン相互作用はRBC中のラフトドメインの形成の背後にある主要な原動力であることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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蛋白質・ペプチド一般  ,  赤血球 
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