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J-GLOBAL ID:201702236326743409   整理番号:17A1564837

ミクロシンプロセシングプロテアーゼTldD/Eにおける特異性の起源【Powered by NICT】

The Origins of Specificity in the Microcin-Processing Protease TldD/E
著者 (13件):
資料名:
巻: 25  号: 10  ページ: 1549-1561.e5  発行年: 2017年 
JST資料番号: A1212A  ISSN: 0969-2126  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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TldD及びTldE蛋白質は,ミクロシンB17(ミクロシンB17),DNAジャイレースを標的とする大腸菌thiazole/oxazole修飾ペプチド毒素の生合成に関与している。生化学的および結晶学的方法の組合せを用いて,E.coli TldD及びTldEはヘテロ二量体メタロプロテアーゼを形成するために相互作用することを示す。TldD/Eは修飾ミクロシンB17前駆体ペプチドからのN末端リーダー配列を切断し,成熟抗生物質を得るために,非修飾ペプチドに影響を及ぼさなかった。両蛋白質が活性に必須であるが,TldDサブユニットはヘテロ二量体の中空コア内の新規金属含有活性部位を形成した。ペプチド基質はTldDとβシート相互作用を通しては配列非依存的に結合し,テルモリジン型機構を介して切断された可能性がある。TldD/Eは「分子鉛筆シャープナー」として作用することを示唆する:非折畳みポリペプチドはN末端からの短鎖ペプチドの開裂による切断活性部位と連続的にに狭いチャネルを介して供給した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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生物学的機能  ,  代謝と栄養  ,  植物の生化学  ,  微生物の生化学 
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