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J-GLOBAL ID：201702236765862889   整理番号：17A1134479

バッファロー(Bubalus bubalis)初乳からのβ-ラクトグロブリンペプチドによるヘビ毒メタロプロテイナーゼの阻害

Inhibition of Snake Venom Metalloproteinase by β-Lactoglobulin Peptide from Buffalo (Bubalus bubalis) Colostrum

著者 (6件)： ARPITHA Ashok (Univ. Mysore, Mysore, IND) ,  SANTHOSH M. Sebastin (Karolinska Inst., Stockholm, SWE) ,  ROHIT A. C. (Lund Univ., Lund, SWE) ,  GIRISH K. S. (Tumkur Univ., Tumkur, IND) ,  VINOD D. (Schroedinger, Bangalore, IND) ,  APARNA H. S. (Univ. Mysore, Mysore, IND)
資料名： Applied Biochemistry and Biotechnology  (Applied Biochemistry and Biotechnology)
巻： 182  号： 4  ページ： 1415-1432  発行年： 2017年08月 
JST資料番号： E0344C  ISSN： 0273-2289  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： バッファロー(Bubalus bubalis)初乳に含まれるβ-ラクトグロブリン(BLG-col)ペプチドが,Echis carinatus毒素に対する抗ヘビ毒活性を示すかどうか評価し,その標的分子の特定を試みた。BLG-colペプチドは,ヘビ毒の出血活性を用量依存的に阻害し,ヘビ毒による浮腫の形成も完全に抑制した。さらに,BLG-colペプチドは,ヘビ毒のゼラチン分解活性,カゼイン分解活性,フィブリン分解活性,およびフィブリノーゲン分解活性も抑制した。組織学的解析から,BLG-colペプチドが基底膜の破壊を軽減し,ヘビ毒注入部位への炎症性白血球の蓄積を促進する働きがあることが分かった。紫外可視スペクトル解析,分子ドッキング研究,および分子動力学的研究から,BLG-colペプチドがZn²⁺をキレート化でき,ヘビ毒メタロプロテイナーゼ(SVMP)に結合できることが分かった。BLG-colペプチドは,SVMPを標的とすることで,その抗ヘビ毒活性を発揮すると結論付けた。

シソーラス用語： スイギュウ ,  初乳 ,  ラクトグロブリン ,  ペプチド ,  *蛇毒 ,  メタロプロテイナーゼ ,  酵素阻害 ,  *酵素阻害剤 ,  ドッキング ,  計算機シミュレーション ,  クサリヘビ科
準シソーラス用語： β-ラクトグロブリン ,  分子ドッキングシミュレーション ,  Echis carinatus

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (8件)： バッファロー ,  Bubalus ,  初乳 ,  ラクトグロブリン ,  ペプチド ,  ヘビ毒 ,  メタロプロテイナーゼ ,  阻害