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J-GLOBAL ID:201702236821256169   整理番号:17A1454366

ヒトeIF2DのC末端ドメインの結晶構造と真核生物翻訳開始との関連【Powered by NICT】

Crystal Structure of the C-terminal Domain of Human eIF2D and Its Implications on Eukaryotic Translation Initiation
著者 (8件):
資料名:
巻: 429  号: 18  ページ: 2765-2771  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質合成はすべての生物の重要な過程である。真核生物において,リボソーム小サブユニットへの開始t RNAを選択し,供給としての開始因子2(eIF2)は翻訳開始において重要な役割を果たす。ストレス条件下で,eIF2のαサブユニットのりん酸化は細胞性蛋白質合成をダウンレギュレートした。しかし,特定のmRNAの翻訳はeIF2D依存非標準開始経路を介して続けている。このプロセスの分子機構は不明のままである。さらに,eIF2Dは翻訳再開始およびリボソームリサイクルにおける役割を果たしている。現在,eIF2Dの構造情報したしなかった。は1.4Å分解能でeIF2DのC末端ドメインの結晶構造を決定した。一つのドメインはeIF1のそれに類似した折畳み,走査と開始コドン選択のためのが極めて重要である。第二ドメインは既知SWIB/MDM2倍,他の翻訳開始因子の前には観察されなかった。この構造はeIF2DのC末端部分のドメイン間相互作用の原子的詳細と翻訳時にeIF2Dにおけるこれらのドメインの可能な役割に光を当てることを明らかにした。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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遺伝子発現  ,  分子構造 
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