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J-GLOBAL ID：201702237221104289   整理番号：17A1551032

Clostridium absonumの7α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼの補酵素特異性決定部位の機能的寄与【Powered by NICT】

Functional contribution of coenzyme specificity-determining sites of 7α-hydroxysteroid dehydrogenase from Clostridium absonum

著者 (7件)： Lou Deshuai (Postdoctoral Research Station of Biology, Chongqing University, Chongqing 400030, China) ,  Lou Deshuai (Key Laboratory of Biorheological Science and Technology (Chongqing University), Ministry of Education, College of Bioengineering, Chongqing University, Chongqing 400030, China) ,  Wang Yue (Key Laboratory of Biorheological Science and Technology (Chongqing University), Ministry of Education, College of Bioengineering, Chongqing University, Chongqing 400030, China) ,  Tan Jun (Chongqing Key Laboratory of Medicinal Resources in the Three Gorges Reservoir Region, School of Biological & Chemical engineering, Chongqing University of Education, Chongqing 400067, China) ,  Zhu Liancai (Key Laboratory of Biorheological Science and Technology (Chongqing University), Ministry of Education, College of Bioengineering, Chongqing University, Chongqing 400030, China) ,  Ji Shunlin (Key Laboratory of Biorheological Science and Technology (Chongqing University), Ministry of Education, College of Bioengineering, Chongqing University, Chongqing 400030, China) ,  Wang Bochu (Key Laboratory of Biorheological Science and Technology (Chongqing University), Ministry of Education, College of Bioengineering, Chongqing University, Chongqing 400030, China)
資料名： Computational Biology and Chemistry  (Computational Biology and Chemistry)
巻： 70  ページ： 89-95  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0201B  ISSN： 1476-9271  CODEN： COCHDK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 補酵素特異性の分子決定因子の研究は,酵素の構造-機能関係,特に通常の複雑な相互作用を仲介する補酵素特異性決定部位(CSDSs)に関してを明らかにするのに役立つ。,短鎖デヒドロゲナーゼ/レダクターゼスーパーファミリー(SDR)のメンバーであるClostridium absonum(CA 7α HSDH)からNADP(H)依存性7α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼは主にT15,R16,R38,R194を含む正に帯電したCSDSsを有し,NADP(H)のアデノシンリボースC2リン酸基を有する複雑な極性相互作用を形成した。R38残基は補酵素固定に重要であるが,補酵素利用に関する他の残基の影響はまだ明らかではない。,アラニン走査変異誘発と分子動力学(MD)シミュレーションを行った。結果は,天然CSDSsは最大のNADP(H)-結合親和性ではなく,NADP~+に対して最高の活性(k_cat)を持つことを示唆する。野生型及び他の変異体と比較して,変異体R194Aが最高の触媒効率(kcat,kcat_m),それは野生型の三倍以上を示した。MDシミュレーションおよび動力学的解析は,CA7α-HSDHのCSDSsの重要性は次の順序R38>T15>R16>R194に応じて行われるべきで,S39は変異体R16A/T194AとT15A/R16A/T194AのNADP(H)アンカリングで支持的役割を持っている可能性があることを示唆した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *補酵素 ,  変異誘発 ,  相互作用 ,  野生型 ,  分子動力学 ,  *デヒドロゲナーゼ ,  *Clostridium ,  計算機シミュレーション ,  *ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ ,  *酵素 ,  極性 ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション ,  結合親和性 ,  残基 ,  *特異性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 7α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ ,  Clostridium absonum ,  補酵素特異性 ,  酵素工学 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (2件)： 分子・遺伝情報処理  (JE15040B) ,  分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： アラニン

タイトルに関連する用語 (4件)： Clostridium ,  ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ ,  補酵素 ,  特異性