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J-GLOBAL ID:201702237356563378   整理番号:17A1079327

Aspergillus kawachii由来の高いトランスフルクトシル化活性を有するβ-フルクトフラノシダーゼの結晶構造

Crystal structural of a β-fructofuranosidase with high transfructosylation activity from Aspergillus kawachii
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資料名:
巻: 81  号:ページ: 1786-1795  発行年: 2017年09月 
JST資料番号: G0021A  ISSN: 0916-8451  CODEN: BBBIEJ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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グリコシドヒドロラーゼファミリー(GH)32に属するβ-フルクトフラノシダーゼは,ショ糖を加水分解する酵素である。ある種のGH32酵素も,トランスフルクトシル化を触媒して,フルクトオリゴ糖を生産する。Aspergillus kawachii IFO4308のβ-フルクトフラノシダーゼ(AkFFase)はショ糖から主に1-ケトースのフルクトオリゴ糖を生産することが明らかになった。AkFFaseの結晶構造を決定した。AkFFaseは,他のGH32酵素と同様に,β-プロペラ触媒ドメインであるN末端の小型構成要素,α-ヘリカルリンカー,およびC末端のβ-サンドイッチにより構成される。AkFFaseは二量体を形成し,二量体化パターンは他のオリゴマーGH32酵素とは異なっている。フルクトースとAkFFaseの複合体は,触媒残基に変異が認められないにもかかわらず,フルクトースはサブサイト-1と+1の両方に結合するという,予想外の構造を示した。サブサイト+1のフルクトースは,直接的な水素結合を介してAkFFaseのIle146およびGlu296と相互作用する。(翻訳著者抄録)
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分類 (1件):
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微生物酵素の生産 
引用文献 (49件):
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