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J-GLOBAL ID：201702237785642186   整理番号：17A0499028

シングルサイト突然変異を有するカルシウムバイオセンサの調整 フェムト秒Raman分光法による構造動力学洞察

Tuning calcium biosensors with a single-site mutation: structural dynamics insights from femtosecond Raman spectroscopy

著者 (6件)： Tachibana Sean R. (Oregon State University, Department of Chemistry, 263 Linus Pauling Science Centre (lab), 153 Gilbert Hall (office), Corvallis, OR 97331, USA. [e-mail]) ,  Tang Longteng ,  Wang Yanli ,  Zhu Liangdong ,  Liu Weimin ,  Fang Chong
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 19  号： 10  ページ： 7138-7146  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛍光蛋白質バイオセンサは生物学的過程及びライフサイエンスの人気のあるレポーターであるが,その基本的な動作機構ははっきりしないままである。本来の時間の尺度での機能的蛍光事象を特性化するため,波長変調フェムト秒誘導Raman分光法(FSRS)を実行して,単一のPro377Arg突然変異を有する青-緑発光レシオメトリック蛍光蛋白質ベースCa²⁺バイオセンサを解明した。およそ1000~1650/cmの埋込み発色団の過渡Ramanモードは特有の強度と周波数動力学を示し,それは潜在的な原子運動と光化学反応段階を暗示する。実験研究により,Ca²⁺の突然変異したアルギニン残余捕捉複合発色団サブ集団との結合による,蛋白質局所環境の隠れた構造不均一性が明らかになり,そのことが400nm光励起後の励起状態プロトン移動(ESPT)の約16と90psの別個の時定数を示した。変更されたESPT反応経路とCa²⁺バイオセンサの発光特性は,埋め込まれた発色団の局所環境(つまり活性部位)の部位特異的な変更により機能性の調整をする,先進の蛍光蛋白質バイオセンサの合理的な設計の基本的一歩を示している。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST

シソーラス用語： *突然変異 ,  *カルシウム化合物 ,  *金属イオン ,  *バイオセンサ ,  フェムト秒 ,  *Ramanスペクトル ,  *色素タンパク質 ,  光変調 ,  *アミノ酸 ,  *アミノ酸配列 ,  発色団 ,  運動 ,  不均一性 ,  プロトン移動 ,  時定数 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  第一アミン ,  窒素複素環化合物
準シソーラス用語： *カルシウムイオン ,  *蛍光蛋白質 ,  原子運動 ,  波長変調 ,  励起状態分子内プロトン移動

分類 (3件)： アミノ酸  (CF10070V) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  有機化合物の赤外スペクトル及びRaman散乱,Ramanスペクトル  (BM08064T)

物質索引 (2件)： アルギニン ,  プロリン

タイトルに関連する用語 (7件)： 突然変異 ,  カルシウム ,  バイオセンサ ,  フェムト秒 ,  Raman分光法 ,  構造動力学 ,  洞察