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J-GLOBAL ID：201702238198428340   整理番号：17A1307439

Escherichia coliおよびPichia pastorisにおけるコンドロイチン-4-O-スルホトランスフェラーゼの発現

Expression of chondroitin-4-O-sulfotransferase in Escherichia coli and Pichia pastoris

著者 (9件)： HE Wenqin (Rensselaer Polytechnic Inst., NY, USA) ,  ZHU Yuanyuan (Nanjing Forestry Univ., Nanjing, CHN) ,  SHIRKE Abhijeet (Rensselaer Polytechnic Inst., NY, USA) ,  SUN Xiaojun (Shandong Univ., Shandong, CHN) ,  LIU Jian (Univ. North Carolina, NC, USA) ,  GROSS Richard A. (Rensselaer Polytechnic Inst., NY, USA) ,  KOFFAS Mattheos A. G. (Rensselaer Polytechnic Inst., NY, USA) ,  LINHARDT Robert J. (Rensselaer Polytechnic Inst., NY, USA) ,  LI Ming (Tianjin Univ. Sci. & Technol., Tianjin, CHN)
資料名： Applied Microbiology and Biotechnology  (Applied Microbiology and Biotechnology)
巻： 101  号： 18  ページ： 6919-6928  発行年： 2017年09月 
JST資料番号： H0764A  ISSN： 0175-7598  CODEN： EJABDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Homo sapiens由来のコンドロイチン-4-O-スルホトランスフェラーゼ(C4ST-1)をEscherichia coliおよびPichia pastorisにおいて発現し,それらがコンドロイチンをコンドロイチン-4-硫酸(CS)に変換できるかどうか調べた。分泌性のC4ST-1を発現するためにC4ST-1のN末端側の膜貫通ドメインを除去し,チオレドキシンタグを導入した。E.coliにおいて発現したとき,得られたC4ST-1は不溶性だったが,ニッケル-ニトリロ三酢酸によって精製することで,可溶性C4ST-1を得ることができた。E.coliにおいて発現したC4ST-1は非グリコシル型であり,CS合成活性を示した。P.pastorisにおいて発現したC4ST-1も分泌性ではなかったが,精製したそれはE.coliにおいて発現したC4ST-1と同程度の活性を示した。P.pastorisにおいて発現したC4ST-1はグリコシル型だったが,その安定性はE.coliにおいて発現したC4ST-1よりも低かった。E.coliおよびP.pastorisにおいて発現したC4ST-1は同程度のCS合成活性を示すが,グリコシル化の有無と関連して,その安定性に違いが生じると結論付けた。

シソーラス用語： 大腸菌 ,  Pichia ,  酵素 ,  組換タンパク質 ,  *硫黄トランスフェラーゼ ,  酵素反応速度論 ,  タンパク質合成 ,  分子遺伝現象
準シソーラス用語： Pichia pastoris ,  組換酵素 ,  コンドロイチン-4-O-スルホトランスフェラーゼ ,  組換蛋白質発現

分類 (2件)： 微生物酵素の生産  (FK03030L) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： Escherichia ,  Pichia ,  コンドロイチン ,  スルホトランスフェラーゼ ,  発現