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J-GLOBAL ID：201702238686146837   整理番号：17A0882891

好熱性Laceyella.DS3からのα-アミラーゼAmyLaの遺伝子配列,モデル化,及び酵素的特性化【Powered by NICT】

Gene sequence, modeling, and enzymatic characterization of α-amylase AmyLa from the thermophile Laceyella sp. DS3

著者 (4件)： El-Sayed Ahmed K. A. (Faculty of Science, Department of Botany and Microbiology, Damietta University, New Damietta, Egypt) ,  Abou-Dobara Mohamed I. (Faculty of Science, Department of Botany and Microbiology, Damietta University, New Damietta, Egypt) ,  El-Fallal Amira A. (Faculty of Science, Department of Botany and Microbiology, Damietta University, New Damietta, Egypt) ,  Omar Noha F. (Faculty of Science, Department of Botany and Microbiology, Damietta University, New Damietta, Egypt)
資料名： Starch  (Starch)
巻： 69  号： 5-6  ページ： ROMBUNNO.201600255  発行年： 2017年 
JST資料番号： E0130A  ISSN： 0038-9056  CODEN： STARDD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Laceyella.DS3由来のα-アミラーゼ(AmyLa)を硫酸アンモニウム沈殿,ゲル濾過及びイオン交換クロマトグラフィーによる13.8倍精製した。精製AmyLaは7及び最適温度55°Cの最適pHを示した。活性化エネルギー,K_m,V_max196.1kJ,0.81mg/mL及び2.85mg/分であった。Co~2+,Cu~2+,Hg~2+,およびNa~+はAmyLaの強い阻害剤であったCl~-活性化剤であった。AmyLaはCa~2+非依存性α-アミラーゼであるが,Ca~2+により活性化された。AmyLa遺伝子をコードするα-アミラーゼ活性の配列を決定した。は29アミノ酸の推定シグナルペプチドを含む1449bp(483アミノ酸)の推定上の三重プロモーターとオープンリーディングフレームを明らかにした。AmyLaはGH13ファミリーの四個の保存された配列領域を持つことが示された。ポリアクリルアミドゲル電気泳動は,α-アミラーゼ活性を,天然ゲル染色により確認した69.2および72.5kDa蛋白質を同定した。AmyLaのモデリングは触媒(β/α)8バレルを含むドメインAとA-C三ドメインを明らかにした。系統発生と進化系統樹解析はAmyLaは菌類から古代高温放線祖先に移動し,細菌ゲノム特徴に適応したことを示唆した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *モデリング ,  *アミラーゼ ,  タンパク質 ,  *好熱性 ,  *キャラクタリゼーション ,  触媒 ,  ゲル浸透クロマトグラフィー ,  *α-アミラーゼ ,  ゲル ,  系統発生 ,  シグナルペプチド ,  イオン交換クロマトグラフィー ,  硫酸アンモニウム ,  系統樹 ,  プロモーター領域

著者キーワード (4件)： α-アミラーゼ ,  遺伝子配列 ,  Laceyella ,  モデリング

分類 (5件)： 食品の化学・栄養価  (FJ01020J) ,  食品工業一般  (FJ02010F) ,  澱粉  (FJ05030W) ,  酵素の応用関連  (EB09100B) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： 好熱性 ,  α-アミラーゼ ,  遺伝子配列 ,  モデル化 ,  酵素 ,  特性化