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J-GLOBAL ID:201702239065284684   整理番号:17A0987622

ニンジュリン1は,N結合グリコシル化によるホモマー蛋白質複合体維持への集合【Powered by NICT】

Ninjurin1 Assembles Into a Homomeric Protein Complex Maintained by N-linked Glycosylation
著者 (8件):
資料名:
巻: 118  号:ページ: 2219-2230  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0326B  ISSN: 0730-2312  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ニンジュリン1(Ninj1)は同種親和性接着分子として知られている細胞表面蛋白質である。以前の研究は,免疫細胞と内皮細胞の間のNinj1のトランス相互作用を示している;が,シス相互作用におけるNinj1修飾と構造についてはほとんど知られていない。Ninj1はAsn~60で細胞内領域とN-グリコシル化により仲介されるシス相互作用を介してホモ二量体性複合体に集合することを示した。共焦点顕微鏡と蛍光活性化セルソーターを用いたForster共鳴エネルギー移動によるCFPとYFP標識Ninj1を用いたNinj1蛋白質間のシス相互作用を同定した。さらにホルムアルデヒド架橋アッセイにより二~六単量体Ninj1分子からなるNinj1ホモマー複合体を観察した。エピトープ標識切断Ninj1と共免疫沈降アッセイはLeu~10Ala~110を含む細胞内領域は,Ninj1ホモマー集合に関与することを示唆した。Ninj1N-グリコシル化はツニカマイシンの治療とGlnまたはAlaとAsnの置換により特性化した。蛍光活性化細胞選別ベースForster共鳴エネルギー移動アッセイは,N-グリコシル化はNinj1シス相互作用に不可欠であることを示し,ホルムアルデヒド架橋アッセイはAsn置換によるN-グリコシル化の中断は,Ninj1ホモ二量体性複合体形成を破壊することを確認した。in silico分析は,Ninj1が脊椎動物では高度に保存され,保存された配列は,N-グリコシル化モチーフとcis相互作用細胞内領域,Ninj1ホモマー集合を含んでいることを明らかにした。まとめると,これらのデータは,Ninj1はホモマー蛋白質複合体に集合し,N-グリコシル化はNinj1ホモマー会合に必要不可欠であることを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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細胞生理一般 
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