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J-GLOBAL ID：201702240935645607   整理番号：17A0254776

MerR型光感受性転写調節因子であるLitRの光センシングドメインにおける半保存ヒスチジン残基の役割

Role of the semi-conserved histidine residue in the light-sensing domain of LitR, a MerR-type photosensory transcriptional regulator

著者 (5件)： TAKANO Hideaki (Nihon Univ., Fujisawa, JPN) ,  MISE Kou (Nihon Univ., Fujisawa, JPN) ,  MARUYAMA Takafumi (Nihon Univ., Fujisawa, JPN) ,  HAGIWARA Kenta (Nihon Univ., Fujisawa, JPN) ,  UEDA Kenji (Nihon Univ., Fujisawa, JPN)
資料名： Microbiology  (Microbiology)
巻： 162  号： 8  ページ： 1500-1509  発行年： 2016年08月 
JST資料番号： E0043A  ISSN： 1350-0872  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 光感受性転写調節因子LitR/CarHファミリーの蛋白質は,転写調節因子のMerRファミリーに属し,光感受性リガンドとしてコエンザイムB₁₂を利用する。LitR/CarHファミリー蛋白質は,多様な細菌に広く分布している。His¹³²は,LitR/CarHを保有する好熱性細菌中の半保存アミノ酸残基である。本研究では,Thermus thermophilus HB27 LitRのHis¹³²残基の役割及び機能について調べた。in vivo及びin vitroでの分析結果から,His¹³²はLitRの光感受性にとって決定的に重要であることを示した。さらに,His¹⁷⁷は暗条件下でのレプレッサー機能に必須であることを確認した。この残基の変異は構成的カロテノイド産生を引き起こした;LitRH_177Aは,照明に関係なくLitR認識部位に結合しなかった。これら2つのHis残基は,T.thermophilus HB8のLitR等価物であるCarHの光依存性配座転移において重要な役割を果たしていることが見出された。従って得られたこれらの結果は,詳細な構造解析からの視点を支持しただけでなく,His¹³²のさらなる役割を示唆した。

シソーラス用語： *アミノ酸残基 ,  *転写因子 ,  感受性 ,  *Thermus thermophilus ,  リプレッサー ,  依存性 ,  配座転移 ,  *ヒスチジン残基 ,  光感受性 ,  カロテノイド ,  Thermus thermophilus HB8 ,  光依存性 ,  *微生物
準シソーラス用語： カロチノイド ,  *LitR ,  CarH ,  MerR

分類 (3件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (7件)： 光感受性 ,  転写調節因子 ,  光センシング ,  ドメイン ,  保存 ,  ヒスチジン残基 ,  役割