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J-GLOBAL ID：201702241768193359   整理番号：17A1242631

蛋白質表面上の明確な疎水性結合ポケットの探索:ペプチド-蛋白質相互作用の親和性増加【Powered by NICT】

Exploring Non-obvious Hydrophobic Binding Pockets on Protein Surfaces: Increasing Affinities in Peptide-Protein Interactions

著者 (2件)： Balliu Aleksandra (Department of Chemistry, BMC, Uppsala University, P. O. Box 576, 751 23, Uppsala, Sweden) ,  Baltzer Lars (Department of Chemistry, BMC, Uppsala University, P. O. Box 576, 751 23, Uppsala, Sweden)
資料名： ChemBioChem  (ChemBioChem)
巻： 18  号： 14  ページ： 1396-1407  発行年： 2017年 
JST資料番号： W1258A  ISSN： 1439-4227  CODEN： CBCHFX  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Ser15のリン酸化側鎖を標的とすることのできる小分子有機配位子に結合した42残基ポリペプチドは280nmのK_D値とグリコーゲンホスホリラーゼa(GPa)を結合することを示した。Ala減少親和性による疎水性アミノ酸の置換が,l 2 アミノオクタン酸(Aoc)の取込は,それらを増加させた。Nle5,Ile9とLeu12置換AocによるK_D値を減少させた280~27nmであった。ウンデカマーに42量体「ダウンサイジング」はGPa一桁低い親和性をもたらしたが,Nle5,Ile9とLeu12はAocで置換したウンデカマーは550nmのK_D値を示し,親42-merのそれと同等であった。Aoc残基の使用は,蛋白質認識における親和性増加と同様に本質的に親和性の損失なしにペプチドの「ダウンサイジング」戦略への便利な経路を提供する。結果は,疎水性結合部位は,Aoc残基はNle,Ile,LeuまたはPheを置き換えるそれらの非修飾対応物のそれらとポリペプチド複合体の親和性を比較することにより蛋白質表面に存在することを示した。ポリペプチド複合体は,バイオテクノロジー及び生体臨床医学におけるペプチドと低分子有機化合物の最適化のための貴重な機会を提供する。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： ポリペプチド ,  *ペプチド ,  側鎖 ,  *タンパク質 ,  小分子 ,  *疎水性 ,  *親和性 ,  複合体 ,  *結合部位 ,  リン酸化 ,  バイオテクノロジー
準シソーラス用語： 生物医学 ,  疎水性アミノ酸 ,  残基 ,  *蛋白質間相互作用 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 親和性増強 ,  aminooctanoic酸 ,  疎水性アミノ酸 ,  ペプチド共役 ,  ペプチド

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： 蛋白質 ,  疎水性 ,  結合ポケット ,  探索 ,  ペプチド ,  蛋白質相互作用 ,  親和性