ニューログラニンとCa~2+/カルモジュリン依存性キナーゼIIとカルモジュリン相互作用の動力学の生物物理学的解析【Powered by NICT】

Seeger Christian; Seeger Christian; Talibov Vladimir O.; Danielson U. Helena; Danielson U. Helena; Danielson U. Helena

文献

J-GLOBAL ID：201702241916379136 整理番号：17A1167719

ニューログラニンとCa~2+/カルモジュリン依存性キナーゼIIとカルモジュリン相互作用の動力学の生物物理学的解析【Powered by NICT】

Biophysical analysis of the dynamics of calmodulin interactions with neurogranin and Ca²⁺/calmodulin-dependent kinase II

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資料名：
巻： 30 号： 8 ページ： ROMBUNNO.2621 発行年： 2017年
JST資料番号： T0818A ISSN： 0952-3499 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

カルモジュリン(CaM)はCaM結合蛋白質との相互作用に依存し,Ca~2+により調節される。誘導された構造変化は親和性,動力学および相互作用の特異性に影響を及ぼす。ニューログラニン(Ng)とCa~2+/カルモジュリン依存性キナーゼIIのCaM結合領域(CaMKII_290Peugeot309)CaMと相互作用の動力学は,生物物理学的方法を用いて研究した。これらの蛋白質はCaM結合に対して反対Ca~2+依存性を持っている。表面プラズモン共鳴バイオセンサ分析はCa~2+及びCaMは非常に急速に相互作用することを確認し,中程度の親和性(KDSPR=3μM)であった。カルモジュリンCaMKII_290Peugeot309相互作用のみが,Ca~2+の存在下で検出され,高速動力学とナノモル親和性(KDSPR=7.1nM)を示した。CaM Ng相互作用はCa~2+-飽和条件(KDSPR=19μM)よりもCa~2+枯渇(KDSPR=480nm,k1=3.4×105M1sとK_ 1=1.6×10~ 1s~ 1)下でより高い親和性を示した。Ng(Ng_27)のIQモチーフはCa~2+-飽和条件(KDSPR=14μM)下でNgとしてCaMに対して同様の親和性を示したが,相互作用はCa~2+枯渇条件下では見られなかった。蛍光標識CaMを用いたマイクロスケール熱泳動を定性的に表面プラズモン共鳴の結果を確認したが,Ng(KDMST=890nM)とCaMKII_290Peugeot309(KDMST=190nM)相互作用のための低い親和性を推定した。CaMKII_290Peugeot309は期待される相互作用特性を示したが,それらは,完全な長さのCaMKIIの異なる可能性がある。Ng_27,50ではなく,完全長NgのデータはCa~2+/CaMシグナル伝達のNg調節に関する現在のモデルと一致した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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酵素一般

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