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J-GLOBAL ID:201702242377621956   整理番号:17A1603428

ペクチナーゼBの分離精製と性質研究【JST・京大機械翻訳】

Purification and Characterization of Aminopeptidase B from Oysters ( Alectryonella plicatula )
著者 (6件):
資料名:
巻: 35  号:ページ: 35-42  発行年: 2017年 
JST資料番号: C3132A  ISSN: 2095-6002  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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アミノペプチダーゼはタンパク質N末端アミノ酸残基を特異的に加水分解できるエキソヌクレアーゼであり、食品業界において広い応用前景があると考えられている.。・・・.は食品産業に広く応用されている。本研究では,Alectryonella plicatulaを原料として,硫酸アンモニウム塩析,DEAE-sepharose,phenyl-sepharose,およびヒドロキシアパタイトのカラムクロマトグラフィーにより,試料を調製し,そして,それらの特性を研究した。アルカリ性アミノ酸を効率的に加水分解するアミノペプチダーゼを得ることができ,その活性はアミノペプチダーゼ特異的阻害剤であるスタチンによって効果的に抑制された。二次元電気泳動の結果は,酵素の分子量が約100kuであり,pIが約5.8であることを示した。ペプチド質量フィンガープリント法により12個のペプチドを同定し、138個のアミノ酸残基が含まれており、これらのアミノ酸配列は太平洋カキ中のピューロマイシン感受性ペプチドと一致しており、精製した酵素はアミノペプチダーゼBであることが明らかになった。その結果,ランダムコイルと逆平行が主要な二次構造であり,ランダムコイルは42.6%を占め,逆平行は32.0%を占めることが分かった。速度論的研究は,Kmとkcat値がそれぞれ1.5μmol/Lと117.5s-1であり,kcat/Kmが78.3L/(μmol・s)-1であることを示した。35°C,pH7.0の条件下では,この酵素は最大の触媒活性を持ち,アミノペプチダーゼ基質Lys-MCAとArg-MCAを効率的に加水分解し,遊離状態のLysとArgを放出し,カキとの相関があると推測した。Data from Wanfang. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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