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J-GLOBAL ID:201702242632788874   整理番号:17A0758472

組織再生応用のための新しい大豆蛋白質に基づくシステムのシミュレーション【Powered by NICT】

Simulation of novel soy protein-based systems for tissue regeneration applications
著者 (4件):
資料名:
巻: 28  号:ページ: 496-505  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0503A  ISSN: 1042-7147  CODEN: PADTE5  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,分子モデリング法は,ゼラチンまたはアルギン酸塩を持つ新しい多孔質大豆蛋白質複合体,最近組織工学応用のための有力なスカフォードとして開発されたを研究するために用いた。多孔質3Dネットワークを得るために,ゼラチン(蛋白質)とアルギン酸(多糖類)した大豆蛋白質分離物(SPI)に化学的に架橋した。計算ツールは橋かけ度を推定し,ゼラチンまたは大豆アルギン酸複合体の分解速度を比較するために適用した。大豆蛋白質3D構造は蛋白質データバンク(PDB)から得られた。アルギン酸塩とゼラチン構造を構築し,分子モデリングパッケージMaterial Studio7.0を用いた動的シミュレーションを行った。架橋度は二つの反応物の相溶性及び架橋剤1-エチル-3-(3-ジメチルアミノプロピル)カルボジイミド(EDC)またはグリオキサールとの相互作用により評価した。計算は,大豆蛋白質はゼラチンではなくアルギン酸と良く混合することを明らかにした。動径分布関数(RDF)計算は,アルギン酸塩とEDCとの間の相互作用距離がゼラチンとEDCの間よりも有意に短かったことを示した,これはEDCのアンモニウム基とアルギン酸塩のカルボキシル基間のイオン性引力,架橋反応を促進するのである。大豆蛋白質複合体の分解速度はそれらの水との相互作用に関連していた。水中のゼラチンの溶解度は大豆アルギン酸より高く,水分子は大豆アルギン酸よりもゼラチンとより多くの水素結合を形成することがわかった。これらの知見は,二種類の抱合体の分解速度における観察された違いの理由である可能性があるゼラチンは大豆アルギン酸よりも速く分解した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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高分子固体のその他の性質  ,  医用素材 
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