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J-GLOBAL ID:201702243799888432   整理番号:17A1435263

澱粉の生物変換のための卵殻膜と銀ナノ粒子修飾卵殻膜へのα-アミラーゼの固定化【Powered by NICT】

Immobilization of α-amylase on eggshell membrane and Ag-nanoparticle-decorated eggshell membrane for the biotransformation of starch
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巻: 69  号: 9-10  ページ: ROMBUNNO.201600352  発行年: 2017年 
JST資料番号: E0130A  ISSN: 0038-9056  CODEN: STARDD  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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酵素生体触媒は環境条件に非常に敏感である。それらの安定性と動作寿命を改善するために,遊離酵素は通常,固体担体上に固定化した。本研究では,α-アミラーゼは架橋剤としてグルタルアルデヒドを用いて卵殻膜(ESM)と銀ナノ粒子修飾卵殻膜(AgNP/ESM)上に固定化した。固定化後,酵素負荷,活性,速度論パラメータ,再利用性,貯蔵安定性を調べた。AgNP/ESMはESM単独よりも大きな酵素負荷を有していた。固定化α-アミラーゼの最適pHと温度は5.0と55°Cであったが,AgNP/ESM固定化酵素のpH耐性及び熱安定性は遊離酵素のそれよりも良好であった。K_m値は0.839%,1.227%,1.701mg/mLであった,V_max値は,遊離,ESM-およびAgNP/ESM固定化α-アミラーゼの220.3%,48.85%,37.12μmol/min/mgであった。十回使用後,AgNP/ESM固定化α-アミラーゼはESM固定化酵素と比較して優れた操作安定性を示した。4°Cでの貯蔵の50日後に,活性の損失は,自由,ESM-およびAgNP/ESM固定化α-アミラーゼの46.29%,35.11%,及び28.74%であった。これらの結果は,AgNP/ESMはα-アミラーゼ固定化のためのESMと比較してより有望な担体であることを示した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素の応用関連 
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