文献

J-GLOBAL ID：201702244376723186   整理番号：17A0988298

真菌ポリグリシンヒドロラーゼによるトウモロコシ防御キチナーゼの認識【Powered by NICT】

Recognition of corn defense chitinases by fungal polyglycine hydrolases

著者 (3件)： Naumann Todd A. (Mycotoxin Prevention and Applied Microbiology Research Unit, National Center for Agriculture Utilization Research, Peoria, IL, 61604) ,  Bakota Erica L. (Renewable Product Technology Research Unit, National Center for Agriculture Utilization Research, Peoria, IL, 61604) ,  Price Neil P. J. (Functional Foods Research Unit, National Center for Agriculture Utilization Research, Peoria, IL, 61604)
資料名： Protein Science  (Protein Science)
巻： 26  号： 6  ページ： 1214-1223  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2730A  ISSN： 0961-8368  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ポリグリシンヒドロラーゼ(PGH)はChitAキチナーゼのポリグリシンドメイン間リンカー,栽培トウモロコシ(Zea mays ssp.mays)由来の抗真菌蛋白質のペプチド結合を切断する分泌真菌エンドプロテアーゼである。特異的ペプチド結合を減らしているがポリグリシン領域内の多くのGly-Gly結合の一つを選択しないので,これらの標的特異的エンドプロテアーゼは普通ではない。いくつかのGly-Gly結合が頻繁に切断される他のものは開裂されない。さらに,以前に異なる真菌病原体からのPGHsは,種々のGly-Glyペプチド結合を開裂することを好むことを示した。PGHsはChitAリンカーを切断する選択的にどのように理解されていない,特にそのポリグリシン構造はペプチド側鎖を欠くからである。この過程への洞察を得るために,Es CMP,植物病原菌Epicoccum sorghiからPGHの潜在的基質および阻害剤としてそれらを評価するためChitAのいくつかのペプチド類似体を合成した。著者らの結果は,基板キチナーゼのPGH認識部位の一部であるカルボキシ側のポリグリシンリンカーに隣接することを示した。より具体的には,四アミノ酸残基が関与し,αヘリックス上の離れた各間隔四残基であった。さらに,選択的Gly->sarcosine(N-メチルグリシン)変異または特異的Ser->Thr変異を有する類似ペプチドは阻害活性を保持したが,PGHによる長い切断されなかった。さらに以上の知見はPGH活性を阻害するChitAのペプチド類似体は植物防御を強化するために使用できることを示唆した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 病原体 ,  基質 ,  *真菌類 ,  ペプチド ,  プロテイナーゼ ,  *キチナーゼ ,  側鎖 ,  類似物質 ,  *ポリグリシン ,  変異 ,  ペプチド結合 ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： 阻害剤 ,  リンカ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (11件)： protease ,  プロテイナーゼ ,  S12ファミリー ,  β-ラクタマーゼ ,  ペニシリン結合蛋白質 ,  ペニシリン認識蛋白質 ,  SXXKモチーフ ,  宿主-病原体相互作用 ,  植物防御 ,  effectors ,  ペプチド

分類 (3件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  微生物の生化学  (EG03020N) ,  ペプチド  (CF10080G)

タイトルに関連する用語 (6件)： 真菌 ,  ポリグリシン ,  ヒドロラーゼ ,  トウモロコシ ,  防御 ,  キチナーゼ