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J-GLOBAL ID:201702245383911995   整理番号:17A1484425

Cu/Zn-スーパーオキシドジスムターゼの酵素活性化における銅シャペロンのN末端ドメインの必須の役割【Powered by NICT】

An essential role of N-terminal domain of copper chaperone in the enzymatic activation of Cu/Zn-superoxide dismutase
著者 (6件):
資料名:
巻: 175  ページ: 208-216  発行年: 2017年 
JST資料番号: D0908A  ISSN: 0162-0134  CODEN: JIBID  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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Cu/Zn-スーパーオキシドジスムターゼ(SOD1)は,過酸化水素および分子状酸素へのスーパーオキシドアニオンを不均化する酵素である。SOD1の酵素活性は銅と亜鉛イオンの結合とも保存された分子内ジスルフィド結合の形成を必要とする。真核細胞では,SOD1(CCS)銅シャペロンは銅イオンを供給し,またSOD1;にジスルフィド結合を導入することが知られているが,SOD1のCCS依存活性化を制御する機構は不明のままである。ここでは,ヒト肝吸虫,Clonorchis sinensisから分離したCCSを特性化し,CCSのN末端ドメインはSOD1の銅イオンを供給に必須であることを見出した。N末端ドメインの存在下および非存在下にかかわらず,CCSは非常に高親和性(K,D 10~ 17)とそのC末端ドメインのCxCモチーフでの第一銅イオンを結合することができた。全長CCSの銅結合型はC.sinensis SOD1を活性化したが,CCSのそれはN末端ドメインなかったを欠いていた。それにもかかわらず,結合した銅イオンとN末端短縮CCSはSOD1にジスルフィド結合を導入し正確に見出した。これらの結果に基づいて,CCSのN末端ドメインはSOD1にCCSのC末端ドメインに結合した銅イオンの放出において役割を持つことを提案する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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