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J-GLOBAL ID：201702246441917430   整理番号：17A0937652

飽和移動差NMR,マルチ分光法,およびドッキング研究を用いたヒト血清アルブミンへの蛍光増白剤の相互作用機構の研究【Powered by NICT】

Investigating the interaction mechanism of fluorescent whitening agents to human serum albumin using saturation transfer difference-NMR, multi-spectroscopy, and docking studies

著者 (6件)： Zhao Ludan (College of Light Industry, Textile and Food Engineering, Sichuan University, Chengdu 610065, Sichuan, China. [e-mail]) ,  Liu Jiuyang ,  Guo Ronghui ,  Sun Qiaomei ,  Yang Hongqin ,  Li Hui
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 7  号： 44  ページ： 27796-27806  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,2,2′-(4,4′-ビフェニリレンビスビニレン)bisbenzenesulfonicacid(CBS X)とそのdisodiumsalt(CBS)を種々の方法,~1H飽和移動差核磁気共鳴(~1H STD NMR),蛍光,紫外可視吸収,Fourier変換赤外(FT IR)分光法,円偏光二色性(CD)分光法および分子ドッキングを含む4,4′-ジスチリルビフェニル系蛍光増白剤(DSBP FWAs)とヒト血清アルブミン(HSA)の間の相互作用機構を研究するためのモデル化合物として用いた。~1H STD-NMR分析はCBSとCBC-Xは好ましいSudlow部位IIとI,それぞれでのH SAに結合できることを示した。蛍光発光スペクトルは,CBSとCBC-Xは動的機構を介してH SA蛍光を消光し,これはさらに蛍光寿命実験とUV-vis吸収で検証したことを示した。さらに,同じ温度で二種の化合物の有効結合定数値は,CBS>-Xで減少した。さらに,CBSとCBS-Xのためのエネルギー移動効率は50.5%と40.6%であった。熱力学的分析は,H SAとCBSとCBS-Xの結合は主として疎水性力により制御されの両方であることを示した。FT-IRおよびCD分光法により,CBSとCBS-Xを添加したH SAの微小環境および立体配座変化に関する相補的情報を提供した。分子ドッキングはさらにNMRおよび分光学的結果を確認した。全体として,H SAへ結合するとCBSとCBC-Xの相互作用機構に関する比較研究は,人体に及ぼすそれらの影響を評価するための有用な情報を提供するかもしれない。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 発光スペクトル ,  NMR【磁気共鳴】 ,  円偏光二色性 ,  配座転移 ,  蛍光寿命 ,  *蛍光 ,  疎水性 ,  結合定数 ,  *スペクトロスコピー ,  *相互作用 ,  エネルギー移動 ,  *ドッキング
準シソーラス用語： 分子ドッキング ,  *蛍光増白剤 ,  *ヒト血清アルブミン , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (8件)： 飽和移動差NMR ,  マルチ ,  分光法 ,  ドッキング ,  研究 ,  ヒト血清アルブミン ,  蛍光増白剤 ,  相互作用