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J-GLOBAL ID:201702247025905364   整理番号:17A1783285

カルモジュリンとOrai蛋白質の間の非平行相互作用モードのための詳細な証拠【Powered by NICT】

Detailed Evidence for an Unparalleled Interaction Mode between Calmodulin and Orai Proteins
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資料名:
巻: 56  号: 49  ページ: 15755-15759  発行年: 2017年 
JST資料番号: H0127B  ISSN: 1433-7851  CODEN: ACIEAY  資料種別: 逐次刊行物 (A)
発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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カルモジュリン(CaM)は両親媒性αヘリックス周囲を包むによるその標的の大部分を結合した。Orai蛋白質のN末端は,保存されたCaM結合セグメントを含んでいるが,結合機構は部分的にしか特性化されている。,マイクロスケール熱泳動(MST),表面プラズモン共鳴(SPR)および原子間力顕微鏡(A FM)は結合平衡,動力学,およびOrai1とOrai3の保存されたヘリックスセグメントへのCaMの結合に関与する単一分子相互作用力を研究した。結果は一貫してCaMの二葉に二つの分離した標的ペプチドの段階的結合を示した。二Oraiペプチドは高い横方向密度で二量化または固定化され,それによって天然OraiオリゴマにおけるN末端の近接を模倣した場合に非常に高い親和性が見られた。平滑筋ミオシン軽鎖キナーゼ(smMLCK)を含んだ類似の実験は予想される1:1結合のみを示し,この方法の妥当性を確認した。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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