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J-GLOBAL ID:201702247165963126   整理番号:17A1378499

NADPHオキシダーゼオーガナイザー1(Noxo1)のC末端尾部はNOX1複合体におけるNADPHオキシダーゼ活性化因子(Noxa1)との相互作用を仲介する【Powered by NICT】

C-terminal tail of NADPH oxidase organizer 1 (Noxo1) mediates interaction with NADPH oxidase activator (Noxa1) in the NOX1 complex
著者 (6件):
資料名:
巻: 490  号:ページ: 594-600  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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食細胞NADPHオキシダーゼに類似したNOX1(NADPHオキシダーゼ)は,結腸上皮に主に発現し,ROS(活性酸素種)を発生させて微生物感染に対する宿主防御に関与している。NOX1はヘテロ二量体,Noxo1(NOXオルガナイザー1)およびNoxa1(NOX活性化因子1)を形成する二調節サイトゾル蛋白質により活性化される。Noxa1およびNoxo1の間の相互作用はNOX1を活性化するために重要である。しかしNoxa1およびNoxo1の間の相互作用の構造研究は今日まで報告されていない。,プルダウン分析およびNMR分光法を用いたNoxa1およびNoxo1のSH3ドメイン間の分子間相互作用を研究した。Noxa1の~15N/~13C標識SH3ドメインはヘテロ核NMR実験(H NCACB,CBCACONH,H NCA,HNCO,およびHSQC)のために精製した。Noxa1SH3ドメインのバックボーン帰属データを用いたTALOS解析は,構造は主としてβ-シートからなることを示した。Noxo1およびNoxa1のプルダウンアッセイからのデータは,SH3ドメイン(Noxa1)はプロリンリッチ領域(PRR)を持つNoxo1C末端尾部との相互作用の原因であることを示した。Noxa1にNoxo1C末端尾部の濃度依存性滴定は,Noxo1は特にRTループであることを示した:Q407*,H408,S409,A412*,G414*,E416,D417,F417,F420n-SrcループC430,E431*,V432*,A435,W436,L437;末端領域:I447;F448*,F452*とV454は,Noxa1と相互作用する。著者らの結果は,分子レベルでNoxa1およびNoxo1の間の相互作用の詳細な理解を提供し,それらの細胞質活性仲介機能だけでなく,NOX1複合体におけるNoxo1のC末端尾部の調節的役割への洞察を提供するであろう。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生物学的機能  ,  細胞構成体一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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