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J-GLOBAL ID：201702247415805386   整理番号：17A1218345

生物物理学的アプローチはvon Willebrand因子処理と機能の理解における進歩を促進する【Powered by NICT】

Biophysical approaches promote advances in the understanding of von Willebrand factor processing and function

著者 (4件)： Lof Achim (Department of Physics and Center for NanoScience, LMU Munich, Munich, Germany) ,  Mueller Jochen P. (Department of Physics and Center for NanoScience, LMU Munich, Munich, Germany) ,  Benoit Martin (Department of Physics and Center for NanoScience, LMU Munich, Munich, Germany) ,  Brehm Maria A. (Department of Pediatric Hematology and Oncology, University Medical Center Hamburg-Eppendorf, Hamburg, Germany)
資料名： Advances in Biological Regulation  (Advances in Biological Regulation)
巻： 63  ページ： 81-91  発行年： 2017年 
JST資料番号： E0789A  ISSN： 2212-4926  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 大きな多量体血しょう糖蛋白質von Willebrand因子(VWF)は血管損傷部位への血小板動員することにより一次止血に必須である。VWF多量体は伸長により上昇した流体力学的力に応答し,それによってそれらの血小板への接着性を増加させた。VWFの活性化は力,その不活性化である。これらの特性のために,VWFは生物物理学の観点から非常に興味深いシステムであり,生物物理学的アプローチを用いた研究に適している。,VWFの複数の側面への新たな洞察を得るために生物物理学的方法を使用した主に最近の研究の概観を与える:電子顕微鏡はVWFのドメイン構造とVWF分泌の機構に光を当てるために利用した。高分解能確率的光再構成顕微鏡,原子間力顕微鏡(A FM),マイクロスケール熱泳動と蛍光相関分光法は,VWF二量化酵素としての蛋白質ジスルフィドイソメラーゼイソ型A1の同定を可能にし,分子動力学シミュレーションと共に,二量化機構のpostulation。高度質量分析は,VWFによるグリカン構造の詳細な同定をもたらした。マイクロフルイディクスは力とVWF機能の相互作用を説明するために用いた。光ピンセット測定からの結果は,VWFのドメインA1とA2の力依存機能の機構を説明し,熱力学的アプローチとともに,血小板結合の変異誘発機能障害の理解を増加させた。A FMベースの力測定とA FM画像は単量体間相互作用の探査とpHと二価カチオンへのそれらの依存性を可能にした。これらの進歩は,単独の生化学的方法の使用により可能されなかったであろうと学際的研究アプローチの利点を示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 単量体 ,  糖タンパク質 ,  相互作用 ,  *生物物理学 ,  質量分析 ,  多量体 ,  生化学 ,  血小板 ,  熱力学 ,  原子間力顕微鏡 ,  不活性化 ,  マイクロフルイディクス ,  二量化 ,  高分解能
準シソーラス用語： 分子動力学シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： von Willebrand因子 ,  Dimerization ,  生物物理学 ,  原子間力顕微鏡観察 ,  単一分子力分光法

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (4件)： 生物物理学 ,  因子 ,  理解 ,  促進