ドーパミンD1Aはオトフェルリンシナプス経路蛋白質と直接相互作用する:Ca<sup>2</sup>及びリン酸化はNSFからAP2mu1への分子スイッチの基盤をなす

SELVAKUMAR Dakshnamurthy; DRESCHER Marian J.; DECKARD Nathan A.; RAMAKRISHNAN Neeliyath A.; MORLEY Barbara J.; DRESCHER Dennis G.

文献

J-GLOBAL ID：201702249533796322 整理番号：17A0587831

ドーパミンD1Aはオトフェルリンシナプス経路蛋白質と直接相互作用する:Ca²及びリン酸化はNSFからAP2mu1への分子スイッチの基盤をなす

Dopamine D1A directly interacts with otoferlin synaptic pathway proteins: Ca²⁺ and phosphorylation underlie an NSF-to-AP2mu1 molecular switch

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資料名：
巻： 474 号： 1 ページ： 79-104 発行年： 2017年01月
JST資料番号： B0205A ISSN： 0264-6021 CODEN： BIJOAK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：イギリス (GBR) 言語：英語 (EN)

ドーパミン受容体は蛋白質-蛋白質相互作用を介して及びアデニルシクラーゼ伝達経路を介してエキソサイトーシスを調節する。ここに,ドーパミンD1A受容体(D1Aと呼ぶ)はオトフェルリンシナプス経路蛋白質と直接相互作用することを示した。有毛細胞D1AはN-エチルマレイミド感受性因子(NSF)と個別に相互作用し,Ca²⁺に逆依存性であった。細胞内Ca²⁺の上昇と共に,NSFとD1Aの相互作用はSNARE関連蛋白質スナピン及びオトフェルリンへのD1Aの結合上昇につれて同時に低下した。一方,オトフェルリンはCa²⁺存在下でNSFと相互作用し,trans-SNARE複合体への再結合の前にcis-SDNARE複合体の脱集合を促進した。AP2mu1のリン酸化はオトフェルリンC2FとAP2mu1の結合親和性の上昇を誘発し,それはNSFとC2Fの相互作用レベルの低下を随伴し,膜融合(NSF)からエンドサイトーシス(AP2mu1)へのカルシウムセンサオトフェルリンに関する分子スイッチと一致した。予想したように,蝸牛内有毛細胞でのリン酸化AP2mu1の上昇はドーパミンD1Aアゴニストにより誘発される応答であった。

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細胞膜の受容体 , 蛋白質・ペプチド一般 , 聴覚

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ドーパミンD1Aはオトフェルリンシナプス経路蛋白質と直接相互作用する:Ca2及びリン酸化はNSFからAP2mu1への分子スイッチの基盤をなす

ドーパミンD1Aはオトフェルリンシナプス経路蛋白質と直接相互作用する:Ca²及びリン酸化はNSFからAP2mu1への分子スイッチの基盤をなす