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J-GLOBAL ID:201702249587194112   整理番号:17A1709440

CysB,硫酸塩代謝のマスター調節因子によるリガンド認識の構造的及び生化学的特性化【Powered by NICT】

Structural and biochemical characterization of ligand recognition by CysB, the master regulator of sulfate metabolism
著者 (3件):
資料名:
巻: 142  ページ: 112-124  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0147A  ISSN: 0300-9084  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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LysR型転写調節因子のメンバーであるCysBは硫酸塩代謝とシステイン生合成に関連する遺伝子の発現をアップレギュレートした。CysBはO-アセチルセリン(OAS)とN アセチルセリン(NAS)による硫黄制限条件下で活性化されるが,CysBの活性化機構は不明のままである。ここでは,アポ型における,硫酸塩,OAS,NASとの複合体におけるCysB(CysB LBD)の配位子結合ドメインの四つの結晶構造を報告した。著者らの結果は,CysBは二つの異なるアロステリック配位子結合部位を持つことを示した;硫酸塩とNAS特異的部位-1と第二に,NASとOAS特異的部位-2。三種類全てのリガンドは,誘導適合機構を介して結合した。驚いたことに,OASは部位-2への結合により部位-1を再構築し,部位1及び部位-2はアロステリックに共役していることを示唆した。DNA結合と部位特異的変異誘発法を用いて,OASはNASが仲介する活性化を増強し,部位 1での変異は部位-2媒介OAS活性化に影響を及ぼさないことを示した。結果は,OAS特異的部位-2からのインデューサー結合誘発された信号は部位-1によるDBDに中継されることを示した。まとめると,ここで提示した結果は二配位子結合部位とDBD間の誘導適合結合とアロステリックカップリングはCysB活性化の重要な特徴の基礎をなすことを示唆した。さらに,本研究はCysBによる誘導配位子の認識への最初の構造の一瞥を提供し,LTTRファミリー調節因子は,二重活性化剤に応答するかを理解するために一般的なフレームワークを提供する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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