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J-GLOBAL ID:201702252650890799   整理番号:17A1417989

3,6 アンヒドロ l ガラクトナート シクロイソメラーゼの結晶構造解析はエノラーゼスーパーファミリーにおける新規基質特異性の出現を示唆する【Powered by NICT】

Crystal structure analysis of 3,6-anhydro-l-galactonate cycloisomerase suggests emergence of novel substrate specificity in the enolase superfamily
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巻: 491  号:ページ: 217-222  発行年: 2017年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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3,6 アニドロ l ガラトナート シクロイソメラーゼ(A CI)を寒天分解細菌における新規代謝産物として知られている3,6-アンヒドロ-L-ガラクトン酸の環化異性化を触媒する。ここに,2.2Å及び2.6Å分解能での天然と変異型におけるVibriosp.株EJY3(VejACI)からのA CIの三次元構造を示した。酵素は基質のα-炭素脱プロトン化による一般的なβ-脱離反応を触媒するエノラーゼスーパーファミリーのマンデル酸ラセマーゼサブグループに属する。VejACIの構造はキャッピングドメインの顕著な20sループ領域,寒天代謝のA CI同族体の高度に保存された構造モチーフを明らかにした。変異体(mVejAC/H300N)と天然VejACI構造を比較することにより,結合ポケットの空間膨張を引き起こすVejACIにおけるIle142の立体配座変化を同定した。これらの観察は,Ile142と20sループは酵素反応性と基質特異性に重要な役割を果たすことを示唆した。A CIを含むエノラーゼスーパーファミリーの構造的系統発生解析は,新規基質特異性の出現に関連した逐次的,構造的および機能的関係を明らかにした。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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酵素一般  ,  分子構造 
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