C末端ドメインにおける点置換と先天性疾患に関連した3αB-クリスタリン変異体のいくつかの性質【Powered by NICT】

Gerasimovich Evgeniia S.; Strelkov Sergei V.; Gusev Nikolai B.

文献

J-GLOBAL ID：201702252837117931 整理番号：17A1709446

C末端ドメインにおける点置換と先天性疾患に関連した3αB-クリスタリン変異体のいくつかの性質【Powered by NICT】

Some properties of three αB-crystallin mutants carrying point substitutions in the C-terminal domain and associated with congenital diseases

出版者サイト複写サービスで全文入手 {{ this.onShowCLink("http://jdream3.com/copy/?sid=JGLOBAL&noSystem=1&documentNoArray=17A1709446&COPY=1") }}
高度な検索・分析はJDreamⅢで {{ this.onShowJLink("http://jdream3.com/lp/jglobal/index.html?docNo=17A1709446&from=J-GLOBAL&jstjournalNo=B0147A") }}

著者 (3件)： , ,
資料名：
巻： 142 ページ： 168-178 発行年： 2017年
JST資料番号： B0147A ISSN： 0300-9084 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ある筋疾患及び白内障を含む先天性ヒト疾患に関連したαB-クリスタリン(HspB5)のG154S,R157HとA171T変異体の物理化学的性質を調べた。G154SとA171T変異体により形成されたオリゴマは野生型HspB5のそれと区別できないサイズと見かけの分子量を持っていたが,R157H変異体により形成されたオリゴマのサイズはわずかに小さかった。全変異体は熱安定性が低く,野生型蛋白質よりも低い温度で凝集し始める。すべての変異体は効果的にHspB1の三重リン酸擬態変異体と相互作用し,類似組成の大きなヘテロオリゴマー複合体を形成する。すべての変異体は二--蛋白質のモル比に依存するサイズと組成を持つHspB6成形ヘテロオリゴマー複合体と相互作用する。野生型H spB5及びそのG154SとA171T変異体はH spB6とのみ高い分子量(300 450 kDa)ヘテロオリゴマー複合体を形成したが,R157H変異体は高および低(~120 kDa)分子量複合体を形成する。野生型H spB5及びそのG154SとA171T変異体はHspB4二種類のヘテロオリゴマーを形成するが,R157H変異体はHspB4持ったヘテロオリゴマーを形成した。ミオシンまたはβ_LクリスタリンのサブフラグメントS1はモデル基質として用いたとき,G154SとA171T変異体は野生型蛋白質よりも低いシャペロン様活性を有していた。これらの基質を用いて,R157H変異体は野生型HspB5と同等または高いシャペロン活性を示した。はC末端領域の変異はコアα-クリスタリンドメインにIP(I/V)モチーフの結合を調節することを仮定した。R157H変異はこのモチーフのすぐ近くに位置している。このような変調は,パートナーおよび基質とHspB5の相互作用変化を引き起こし,最終的に病理学的過程につながる可能性がある。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

, , , , , , , , , , , , ,
, 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： , , , ,

蛋白質・ペプチド一般

, , , , , ,

前のページに戻る