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J-GLOBAL ID：201702253409441229   整理番号：17A1703846

キシランアルデヒドにより媒介される金属ナノ粒子へのα-アミラーゼの固定化Synechocystissp.からのグリコーゲンの加水分解を改善するPCC6803【Powered by NICT】

Immobilization of α-amylase on metal nanoparticles mediated by xylan aldehyde improves hydrolysis of glycogen from Synechocystis sp. PCC 6803

著者 (2件)： Velmurugan Rajendran (Cyanobacterial Biotechnology Laboratory, Department of Biochemistry, Faculty of Science, Chulalongkorn University, Bangkok 10330, Thailand) ,  Incharoensakdi Aran (Cyanobacterial Biotechnology Laboratory, Department of Biochemistry, Faculty of Science, Chulalongkorn University, Bangkok 10330, Thailand)
資料名： Fuel  (Fuel)
巻： 210  ページ： 334-342  発行年： 2017年 
JST資料番号： C0023A  ISSN： 0016-2361  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本研究では,架橋分子としてキシランアルデヒドを用いたCaO Fe_3O_4上に固定化されたα-アミラーゼはSynechocystissp.PCC6803からのグリコーゲンの加水分解を特性化した。Fe_3O_4と混合したCaOは結合効率と比活性を向上させることができる。酸化カバ材キシランは酵素と金属ナノ粒子のための結合分子であった。FTIR,SEM-EDSおよびXRDによる固定化酵素の分析は,キシランアルデヒドの助けを借りて,酵素とナノ粒子(CaO Fe_3O_4)間の結合を確認した。CaOとキシランとアルデヒドに沿った磁気Fe_3O_4の導入は全体的な結合効率と酵素の残存活性を改善した。金属ナノ粒子結合したα-アミラーゼはグリコーゲンの加水分解における有意な増加を示した。さらに,固定化酵素は種々の温度とpH下で高度に安定であり,7サイクル実験に基づいて138.6時間の推定半減期で再利用できた。最適化された条件下で,観察されたグルコース収率は理論最大値の89%であった。全体として結果は,改良された酵素性能は金属ナノ粒子と酵素の組合された作用によるものであることを示した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： *グリコーゲン ,  最適化 ,  *加水分解 ,  酵素 ,  固定化酵素 ,  *α-アミラーゼ ,  X線回折 ,  *アミラーゼ ,  *ナノ粒子 ,  キャラクタリゼーション ,  *アルデヒド ,  *キシラン ,  ヘキソース ,  アルドース
準シソーラス用語： *固定化 ,  *金属ナノ粒子 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： α-アミラーゼ ,  金属酸化物 ,  ナノ粒子 ,  Hydrolysis ,  不動化

分類 (1件)： 生物燃料及び廃棄物燃料  (LB02020Y)

物質索引 (1件)： グルコース

タイトルに関連する用語 (5件)： 金属ナノ粒子 ,  α-アミラーゼ ,  固定化 ,  グリコーゲン ,  加水分解