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J-GLOBAL ID：201702254794611405   整理番号：17A0856008

血清アルブミンの配列と構造敏感検出のための二重標的化ペプチドプローブ【Powered by NICT】

Dual-targeting peptide probe for sequence- and structure-sensitive sensing of serum albumin

著者 (8件)： Yu Yang (Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, CAS Key Laboratory of Analytical Chemistry for Living Biosystems, CAS Research/Education Center for Excellence in Molecular Sciences, Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100190, China) ,  Yu Yang (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China) ,  Huang Yanyan (Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, CAS Key Laboratory of Analytical Chemistry for Living Biosystems, CAS Research/Education Center for Excellence in Molecular Sciences, Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100190, China) ,  Huang Yanyan (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China) ,  Jin Yulong (Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, CAS Key Laboratory of Analytical Chemistry for Living Biosystems, CAS Research/Education Center for Excellence in Molecular Sciences, Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100190, China) ,  Jin Yulong (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China) ,  Zhao Rui (Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, CAS Key Laboratory of Analytical Chemistry for Living Biosystems, CAS Research/Education Center for Excellence in Molecular Sciences, Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100190, China) ,  Zhao Rui (University of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China)
資料名： Biosensors & Bioelectronics  (Biosensors & Bioelectronics)
巻： 94  ページ： 657-662  発行年： 2017年 
JST資料番号： D0173C  ISSN： 0956-5663  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ペプチド 蛋白相互作用は多くの生物学的過程を仲介し,認識事象を検出して妨害するペプチドプローブと分析法を開発するための大きな機会を提供する。分子相互作用は通常蛋白質の不均質表面で起こると,プローブの空間分布と配置は,バイオアッセイにおいて高い特異性と感度を達成するために重要である。本研究では,小直鎖ペプチド,均一ペプチド二量体及びヘテロ二価ペプチドはヒト血清アルブミン(HSA)の部位特異的認識のために設計した。H SAの異なるサブドメインに位置する三種の親水性領域は分子設計のための標的として選択した。結合親和性,選択性及び候補の速度論を表面プラズモン共鳴イメージング(SPRi)とfluoroimmunoアッセイによりスクリーニングした。表面標的ペプチド結合剤と柔軟なスペーサから相乗効果からの恩恵を受けて,高速結合と遅い解離挙動と均一な二量体ペプチド(heter,7)を最適化プローブとして同定された。Heterは特異的に標的蛋白質H SAを認識し,H SAへの抗体の結合を阻害した。その阻害活性は83nmと推定された。heterはこれらの蛋白質の配列と構造の高い類似性にもかかわらず,種々の種からの血清アルブミンを識別することができることは注目すべきである。ヘテロ二価ペプチドは血清プロテオミクス,疾患検出と薬物輸送における使用の可能性を示し,望ましい化学と生物学的結果を達成するために配位子の親和性と選択性を促進するための有効な手法を提供する。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 親水性 ,  分子間相互作用 ,  画像処理 ,  *血清 ,  相乗作用 ,  分子設計 ,  *プローブ ,  *血清アルブミン ,  抗体 ,  二量体 ,  プロテオミクス ,  バイオアッセイ ,  *ペプチド ,  結合親和性 ,  ヒト血清アルブミン

著者キーワード (5件)： ペプチドプローブ ,  表面プラズモン共鳴イメージング ,  配列感度 ,  血清アルブミン ,  二重標的相互作用

分類 (2件)： 生化学的分析法  (EA03030G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (2件)： 血清アルブミン ,  二重標的化