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J-GLOBAL ID：201702257012793301   整理番号：17A0702692

Auナノ粒子上に吸着した血しょう蛋白質の結合親和性のプロービング【Powered by NICT】

Probing the binding affinity of plasma proteins adsorbed on Au nanoparticles

著者 (4件)： Zhang Xiaoning (Department of Chemistry, Fudan University, Shanghai 200433, China. [e-mail]) ,  Zhang Junting ,  Zhang Fan ,  Yu Shaoning
資料名： Nanoscale  (Nanoscale)
巻： 9  号： 14  ページ： 4787-4792  発行年： 2017年 
JST資料番号： W2323A  ISSN： 2040-3364  CODEN： NANOHL  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ナノ粒子(NP)表面はヒト血液に曝露したとき蛋白質吸着により直ちに修飾,蛋白質コロナの形成をもたらした。血清蛋白質の吸着は,NPの生体応用と生物学的安全性を探索するための重要なプロセスである。本研究では,NP結合親和性(K_a)を調べた。,ヒト血清アルブミン(HSA),トリプシン(TRP),ヘモグロビン(Hb),ミオグロビン(MB),免疫グロブリンG(IgG),炭酸アンヒドラーゼ(CA),フィブリノーゲン(FIB),キモトリプシンおよびガンマグロブリンのようないくつかの血清蛋白質は金ナノ粒子(AuNP)を用いた動的光散乱(DLS)および蛍光消光と組み合わせた等温滴定熱量測定(ITC)に従った結合親和性を検討した。二つの方法によって決定されたNP蛋白質結合親和性は一致し,NPの蛋白質特性とサイズに依存した。二つの方法は簡便であり,結果は高度に同等であった。これらの方法は,NP蛋白質相互作用の結合親和性を決定するために拡張することができる。AuNP表面上の蛋白質の吸着は複雑な過程であり,いくつかの要因に依存するが,結合親和性は表面に位置するよりシステイン残基を持つ蛋白質の方が高かった。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  フィブリノーゲン ,  ミオグロビン ,  *ナノ粒子 ,  免疫グロブリンG ,  血清タンパク質 ,  *血漿タンパク質 ,  γグロブリン ,  トリプシン ,  ヒト ,  動的光散乱
準シソーラス用語： ヒト血清アルブミン ,  蛋白質吸着 ,  *結合親和性 ,  *金ナノ粒子 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生物科学研究法一般  (EA03010K)

タイトルに関連する用語 (4件)： Auナノ粒子 ,  吸着 ,  血しょう蛋白質 ,  結合親和性