天然M.vogaeの精製とTOGアフィニティークロマトグラフィーによるH.contortusチューブリン【Powered by NICT】

Munguia Beatriz; Teixeira Ramiro; Veroli Victoria; Melian Elisa; Saldana Jenny; Minteguiaga Mahia; Senorale Mario; Marin Monica; Dominguez Laura

文献

J-GLOBAL ID：201702257970529347 整理番号：17A1622599

天然M.vogaeの精製とTOGアフィニティークロマトグラフィーによるH.contortusチューブリン【Powered by NICT】

Purification of native M. vogae and H. contortus tubulin by TOG affinity chromatography

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巻： 182 ページ： 37-44 発行年： 2017年
JST資料番号： H0390A ISSN： 0014-4894 CODEN： EXPAA 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

微小管はアルファおよびベータ-チューブリンヘテロ二量体単位によって形成された非共有結合円筒高分子,細胞分裂,細胞内輸送,運動性及び分化に非常に重要である。これは駆虫薬,抗真菌薬,抗腫瘍薬としてのこのような異なる薬剤を開発するために利用非常に魅力的な薬理学的標的となっている。本研究では,新しい駆虫薬の探索を統合するためのin vitro標的ベーススクリーンを確立するために,著者らは二の蠕虫寄生虫由来の天然会合能のあるチューブリンの抽出:Mesocestoides vogaeテトラチリジウム(syn.corti,条虫類:円葉目),有用な条虫生物学的モデル,およびHaemonchus contortus,家畜生産への関心のヒツジ消化管線虫を調査した。この目的のために,採用した,MAP(微小管関連蛋白質)からのTOG(腫瘍過剰発現遺伝子)ドメインの結合能に基づいた新規チューブリンアフィニティークロマトグラフィー法。GST(グルタチオンS-トランスフェラーゼ)に融合したSaccharomyces cerevisiaeからの蛋白質Stu2のTOGドメインはE.coliで生産された,固定化組換蛋白質は,寄生虫からの天然チューブリン抽出を可能にした。TOG1親和性カラム(3.6%)の結合容量は,市販のブタ脳チューブリンを用いて推定した。M.vogaeチューブリンの最大126μgの総量を精製したが,H.contortusチューブリンはグルタミン酸デヒドロゲナーゼ酵素と同時溶出した。チューブリンの同一性をウェスタンブロット及び質量分析によって確認した。M.vogaeで推定されたチューブリンの豊度は10%の可溶性抽出物,両蠕虫寄生虫のチュブリン精製結果間の観察された違いを説明できると思われるた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

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抗かび薬の臨床への応用 , 感染症・寄生虫症の治療

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