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J-GLOBAL ID：201702259654291208   整理番号：17A1771390

Euplotes octocarinatusセントリンのN末端ドメインのエンドヌクレアーゼ様活性【Powered by NICT】

Endonuclease-like activity of the N-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin

著者 (5件)： Zhang Wenlong (Key Laboratory of Chemical Biology and Molecular Engineering of Ministry of Education, Insitute of Molecular Science, Taiyuan 030006, China. [e-mail]) ,  Shi Enxian ,  Feng Yanan ,  Zhao Yaqin ,  Yang Binsheng
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 7  号： 82  ページ： 51773-51788  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Euplotes octocarinatusセントリン(EoCen)は,カルシウム結合蛋白質のEFハンドスーパーファミリー,ヌクレオチド除去修復(NER)と呼ぶのメンバーである。しかし,NERにおけるセントリンの役割は明らかではない。セントリンの可能性のある役割を明らかにするため,著者らは,pHが7.4で10mM Hepes中のCa(II)の存在下または非存在下でDNAとEuplotes octocarinatusセントリン(N EoCen)のN末端ドメインの物理化学的研究を開始した。N EoCenは二本鎖DNAの異常な親和性を示した。相互作用はより疎水性表面に沿った二重らせん構造で起こる特定の摂動を曝露する蛋白質をもたらした。興味があることに,N EoCenは加水分解経路,ニック環状及び直鎖状のDNAへのDNA鎖切断,スーパーコイルDNAなどを誘導するによるエンドヌクレアーゼ様活性を示した。重要なことに,アラニン(Ala)にセリン(Ser),スレオニン(Thr)の変異は,特に22(Ser22)に位置するSer,SerとThrはDNA切断活性に関与する重要な残基であることを示した。Ca(ii)apoN EoCenの配位はDNAへの結合を促進し,切断活性を高めることができる。とは対照的に,変異体蛋白質のCa(ii)への結合は立体配座変化を誘発する切断活性は劇的に減少することを,蛋白質加水分解活性実験により確認された。これはセントリンのエンドヌクレアーゼ様活性,セントリンの新規な性質を理解するための価値ある情報を提供するだけでなく,セントリンの機能的多様性の知識の最初の報告である。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： 二重螺旋 ,  DNA鎖切断 ,  配座転移 ,  カルシウム結合タンパク質 ,  相互作用 ,  疎水性 ,  *エンドヌクレアーゼ ,  加水分解 ,  親和性 ,  DNA【核酸】
準シソーラス用語： DNA切断 ,  超螺旋DNA ,  二本鎖DNA ,  ヌクレオチド除去修復 ,  *セントリン , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： Euplotes ,  セントリン ,  N末端 ,  ドメイン ,  エンドヌクレアーゼ ,  活性