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J-GLOBAL ID:201702259800565046   整理番号:17A1521461

本研究の目的は,スーパーオキシドジスムターゼ(SOD)蛋白質の発現,精製および特性を分析することである。【JST・京大機械翻訳】

Analysis and characterization on recombinant protein of Cu/Zn superoxide dismutase from Siniperca chuatsi
著者 (8件):
資料名:
巻: 47  号:ページ: 11-17  発行年: 2017年 
JST資料番号: C2668A  ISSN: 1000-6907  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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スーパーオキシドジスムターゼ(SOD)は生体内のスーパーオキシドアニオンラジカルを除去する重要な抗酸化酵素である。本研究では,Sinii-perca chuatsiのCu/Zn-SOD遺伝子配列(GenBank登録番号:KJ558392.1)により,プライマーを増幅し,増幅したシグナルペプチドを得た後,460bpの配列を得た。配列決定後,組換え発現プラスミドpET-30a+ScCu/Zn-SODを構築し,BL21(DE3)に形質転換し,IPTGにより誘導した。ScCu/Zn-SOD組換蛋白質(rScCu/Zn-SOD)を最適化し,組換蛋白質を精製し,rScCu/Zn-SODの濃度と酵素活性を測定した。結果は,20°Cと37°CにおいてSc-Cu/Zn-SODの発現が誘導されることを示した,そして,37°Cでの封入体は主に封入体の形で存在した。誘導温度を下げるとCu2+/Zn2+の補充はrScCu/Zn-SODの発現量を高めることができる。20mmol/Lと0.5mmol/LのIPTGで0.5mmol/LのCuSO4と0.1mmol/LのZnCl2を加えることによって,組換え蛋白質の発現は明らかに増加した。精製後の組換蛋白質の濃度は0.14mg/mLであり,酵素活性は108.5U/mg rScCu/Zn-SODの最適温度は37°C,最適pHは7.0,5%濃度のSDS蛋白質変性剤に耐えることができた。本結果はSODタンパク質の特性と機能を研究するために基礎資料を提供することができる。Data from Wanfang. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  脂質一般  ,  動物に対する影響  ,  植物の生化学 

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