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J-GLOBAL ID：201702259908212928   整理番号：17A1777653

アミロイドβ-ペプチド1 40と1 42は混合β-シートをもつオリゴマを形成する【Powered by NICT】

Amyloid β-peptides 1-40 and 1-42 form oligomers with mixed β-sheets

著者 (4件)： Baldassarre Maurizio (Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Arrhenius Laboratories, 10691 Stockholm, Sweden. [e-mail]) ,  Baronio Cesare M. ,  Morozova-Roche Ludmilla A. ,  Barth Andreas
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 8  号： 12  ページ： 8247-8254  発行年： 2017年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 異なる長さ(Aβ_40とAβ_42)の二つの主要なアミロイドβペプチドは,Alzheimer病に関与している。それらの相対的な量は疾患の重症度に対して決定的であり,混合したオリゴマは毒性種に寄与するかもしれない。しかし,混合の程度についてほとんど知られていない。Aβ_40とAβ_42共凝集かどうかを研究するために,著者らは~13C標識とスペクトル計算と組み合わせたFourier変換赤外分光法を用いて,アミドI振動,骨格構造に敏感なに焦点を当てた。単量体標識Aβ_40とラベル付けされていないAβ_42(及びその逆)の混合物を,~20分間インキュベートし,それらの赤外スペクトルを記録した。主な~13CアミドI’バンドの位置は~13Cアミドの近傍における~12Cアミドの存在に起因する~12Cペプチドの混合の増加と共により高い波数にシフトした。結果はAβ_40とAβ_42はβシートにおけるAβ_40とAβ_42ストランドの大きくランダム分布と混合オリゴマを形成することを示した。混合オリゴマの構造は純粋なオリゴマのそれらの中間であった。は単量体として混合したときは,ペプチドの一つは他のペプチドへのオリゴマの骨格構造を強制することを反映していない。も同位体編集赤外分光法はそうではないものとその相互作用パートナーの骨格構造に統合する凝集調節因子を識別することができることを示した。後者の例として,炎症性カルシウム結合蛋白質S100A9はAβ_42のβシートに取り込まれないことを示した。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST【Powered by NICT】

シソーラス用語： *オリゴマ ,  *アミロイドβタンパク質 ,  カルシウム結合タンパク質 ,  凝集 ,  赤外分光法 ,  Alzheimer病 ,  赤外スペクトル ,  インキュベート ,  毒性 ,  *ペプチド ,  β構造 ,  炎症 ,  相互作用 ,  単量体
準シソーラス用語： アミロイドβペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (5件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子化合物  (CE02000C) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  原子・分子のクラスタ  (BH09030O) ,  化学合成  (EB03030J)

タイトルに関連する用語 (3件)： アミロイド ,  β-ペプチド ,  オリゴマ