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J-GLOBAL ID：201702260399408108   整理番号：17A1452396

インターロイキン-11受容体の切断はγセクレターゼとプロテアソームによるそのC末端フラグメントのプロセシングを誘導する【Powered by NICT】

Cleavage of the Interleukin-11 receptor induces processing of its C-terminal fragments by the gamma-secretase and the proteasome

著者 (3件)： Lokau Juliane (Institute of Biochemistry, Kiel University, 24118 Kiel, Germany) ,  Flynn Charlotte M. (Institute of Biochemistry, Kiel University, 24118 Kiel, Germany) ,  Garbers Christoph (Institute of Biochemistry, Kiel University, 24118 Kiel, Germany)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 491  号： 2  ページ： 296-302  発行年： 2017年 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： サイトカインインターロイキン-11(IL 11)は膜結合IL-11受容体(IL 11R)を介してシグナルを伝え,それは細胞型特異的に発現している。最近メタロプロテアーゼADAM10はIL-11Rを切断できることを示した。遊離可溶性IL-11R(sIL 11R)エクトドメインはその配位子に結合することができ,得られたIL-11/sIL11R複合体はIL-11Rを発現しない細胞を活性化できる(トランスシグナル伝達)。本研究では,ADAM10仲介切断後に残りのC末端フラグメント(CTF1)は,ガンマセクレターゼ複合体による膜内で切断されることを,得られた短いCTF2はプロテアソームにより分解されることを示した。他の膜貫通受容体,例えばNotchとは対照的に,IL-11R,CTFは核に転移し転写因子として作用することができるという証拠を見出し,IL-11R,CTFの調節された膜内蛋白質分解はその細胞外ドメインの切断後に残った蛋白質フラグメントからの原形質膜を明らかにする機構として作用することを示唆している。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： Notch受容体 ,  細胞膜 ,  可溶性 ,  *プロテアソーム ,  転写因子 ,  *インターロイキン ,  タンパク質分解 ,  *受容体 ,  複合体 ,  タンパク質 ,  溶解性
準シソーラス用語： エクトドメイン ,  ADAM10 ,  インターロイキン11 ,  *C末端 ,  *γセクレターゼ , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： インターロイキン-11 ,  インターロイキン-11受容体 ,  Proteolysis ,  プロテアソーム ,  ガンマsecretase

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (8件)： インターロイキン-11 ,  受容体 ,  γセクレターゼ ,  プロテアソーム ,  C末端 ,  フラグメント ,  プロセシング ,  誘導