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J-GLOBAL ID:201702263352022341   整理番号:17A1501494

酵素的開裂は唾液組織-血液型抗原への粒子とその結合様GII.3ノロウイルスウイルスの分解を促進する【Powered by NICT】

Enzymatic cleavage promotes disassembly of GII.3 norovirus virus like particles and its binding to salivary histo-blood group antigens
著者 (6件):
資料名:
巻: 240  ページ: 18-24  発行年: 2017年 
JST資料番号: A0381D  ISSN: 0168-1702  CODEN: VIREDF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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本研究では,糞便抽出物の添加は,GII.3NoV VLPの結合を促進した唾液H BGAにさせることが分かった。SDS-PAGE分析は,主要カプシド蛋白質(VP1)は26と31kDの分子量の二種の主バンドに開裂したことを示した。培養中のプロテアーゼ阻害剤カクテルまたは型特異的プロテアーゼ阻害剤(ロイペプチンとアプロチニン)の沸騰または添加により糞便抽出物による前処理は,すべての唾液HBGAへのVP1切断とその結合を減少させた。トリプシン消化はVP1の開裂に導き,H BGAへの結合を促進し,活性酵素(s)は,トリプシンまたはトリプシン様酵素であることを示唆した。トリプシンと糞便抽出物による前処置は,すべての形態的無傷VLPの損失をもたらし,増強された信号は断片化されたサブユニットの結合増加に起因する可能性を示した。N末端配列決定により,不明確結果と切断部位を特性化した。異なるGII.3株とウサギ抗遺伝子型特異的超免疫血清のVP1由来VLPを用いたin vitro VLP唾液H BGA結合阻害アッセイは,GII.3NoVは保存H BGA結合部位を持つことを示した。要約すると,著者らの結果は,GII.3NoV VLPを切断し,GII.3NoVは多価NoVワクチンの設計における意味を持っているかもしれない保存H BGA結合部位を持つことを示すことができることを糞便試料中の活性酵素の広範囲の存在に関する証拠を提供した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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ウイルス学一般  ,  ウイルスによる植物病害 

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