文献

J-GLOBAL ID：201702266754478846   整理番号：17A1209836

FHAドメイン:ホスホペプチド結合とそれを越えて【Powered by NICT】

FHA domains: Phosphopeptide binding and beyond

著者 (3件)： Almawi Ahmad W. (Department of Biochemistry and Biomedical Sciences, McMaster University, ON, Canada) ,  Matthews Lindsay A. (Department of Biochemistry and Biomedical Sciences, McMaster University, ON, Canada) ,  Guarne Alba (Department of Biochemistry and Biomedical Sciences, McMaster University, ON, Canada)
資料名： Progress in Biophysics & Molecular Biology  (Progress in Biophysics & Molecular Biology)
巻： 127  ページ： 105-110  発行年： 2017年 
JST資料番号： H0337B  ISSN： 0079-6107  CODEN： PBIMAC  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フォークヘッド関連(FHA)ドメインは真正細菌および真核生物,古細菌ではなく,ゲノムに見られる小さなホスホペプチド認識モジュールである。はフォークヘッド転写因子であったが,それらは現在多くの他のシグナル伝達蛋白質で同定されている。FHAドメインは非常に低い配列保存にもかかわらず著しく保存された折畳み構造を共有している。は五個の保存されたアミノ酸を有するだけであるりん酸化エピトープへの結合に重要なことを示した。いくつかの研究室からの最近の研究は,FHAドメインはリン酸化スレオニンを認識する能力に依存しない多くの相互作用を仲介することができることを実証した。本レビューでは,FHAドメインに関して,公開された新規相互作用界面を持つことを構造的及び生化学的研究を提示した。はこれらの非標準的相互作用はりん酸化及び非りん酸化基質の認識だけでなく,FHA関数を決定集団蛋白質オリゴマ化-事象を調節するかを検討した。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： エピトープ ,  古細菌 ,  基質 ,  折畳み構造 ,  相互作用 ,  ゲノム ,  オリゴマ化 ,  アミノ酸 ,  Eubacterium ,  *リン酸化 ,  真核生物 ,  生化学 ,  タンパク質
準シソーラス用語： フォークヘッド転写因子 ,  *ホスホペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： フォークヘッド関連(FHA)ドメイン ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  pThr結合

分類 (1件)： 遺伝子発現  (EC02040Q)

タイトルに関連する用語 (2件)： ドメイン ,  ホスホペプチド