文献
J-GLOBAL ID:201702267370247151   整理番号:17A0792837

死後ヒツジの筋肉における筋原線維構造と筋原線維蛋白質分解に及ぼすμ-カルパインの阻害の影響【Powered by NICT】

Effect of inhibition of μ-calpain on the myofibril structure and myofibrillar protein degradation in postmortem ovine muscle
著者 (5件):
資料名:
巻: 97  号:ページ: 2122-2131  発行年: 2017年 
JST資料番号: C0351A  ISSN: 0022-5142  CODEN: JSFAAE  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
背景:柔軟性は食肉品質の最も重要な特性の一つであると考えられている。筋原線維蛋白質分解は死後熟成中の肉軟化に寄与する。このプロセスでは,カルパインは蛋白質分解を触媒する主要な酵素である。肉軟化におけるカルパインの作用をさらに理解するために,μ-カルパイン阻害剤MDL-28170を用いたとサルコメア構造と筋原線維蛋白質分解に及ぼすその影響を決定した。【結果】本研究の結果は,μ-カルパインの阻害はμ-カルパイン阻害剤のない群と比較して筋筋原線維断片化を有意に減少させることを示した。一方,μ-カルパイン阻害筋のサルコメア構造はわずかに分解されて,大部分は死後48時間積分のままであった。ミオシン重鎖,アクチン,デスミン,トロポニンTおよびトロポニンIを液体クロマトグラフィー-タンデム質量分光法とウェスタンブロッティングによりμ-カルパインの基質であることを同定し,μ-カルパイン阻害群と比較して対照群で高い分解度で検出された。【結論】比較的,ミオシン重鎖およびアクチン,デスミン,トロポニンTおよびトロポニンと比較してμ-カルパインへの感受性が低いことが分かった。これらの知見は,筋原線維構造にμ-カルパインの寄与とヒツジの筋肉の筋原線維蛋白質分解のより良い理解を提供する。Copyright 2017 Wiley Publishing Japan K.K. All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生肉の品質と処理  ,  動物性水産食品 

前のページに戻る